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首次用微量热方法研究了Na+.K+-ATRase催化ATP水解的酶促反应.在310.15 K.pH＝7.4的100 mmol@L-1Tris-HCl.100 mmol·L-1NaCl.10 mmol·L-1KCl,3 mmol@L-1MgCl2缓冲溶液环境下.用对比进度法得出了Na+,K+-ATPase酶促反应的米氏常数Km值和最大反应速率Vm值.所得常数值与文献给出的相符.并用比色法得出了一致的Km和Vm值.同时初步研究了酶预稀释对酶促反应的影响.