【摘 要】
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蛋白质的酰胺A谱带对蛋白质的酰胺氢键结构很敏感．然而由于该谱带和水的0H伸缩振动谱带严重重叠，导致在蛋白质水溶液中原位测量酰胺A谱带依旧很困难．我们提出了一种新的分析方法
【机 构】
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中国科学技术大学合肥微尺度物质科学国家实验室,西安电子科技大学物理与光电工程学院,量子信息与量子科技前沿协同创新中心
【基金项目】
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This work was supported by the National Natural Science Foundation of China （No.91127042, No.21103158, No.21273211, No.21473171）, the National Key Basic Research Special Foundation （No.2013CB834602 an
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蛋白质的酰胺A谱带对蛋白质的酰胺氢键结构很敏感．然而由于该谱带和水的0H伸缩振动谱带严重重叠，导致在蛋白质水溶液中原位测量酰胺A谱带依旧很困难．我们提出了一种新的分析方法用于原位测量水溶液中的酰胺A谱带．这个方法称为拉曼除谱法，将蛋白质水溶液光谱除以纯水光谱即可获得拉曼除谱．利用数值模拟从数学上肯定了使用拉曼除谱可以直接获得酰胺A谱带．我们还通过测量溶菌酶和α-糜蛋白酶的固体和水溶液的拉曼光谱，这些光谱也证实了可以通过拉曼除谱法直接获取酰胺A谱带．利用拉曼除谱还分析了溶菌酶的热变性过程．这些研究表明拉曼除
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