【摘 要】
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【目的】研究草鱼肠道胰蛋白酶的化学组成和酶学性质,以便深入了解该酶的特性并探讨其工业应用潜力。【方法】用生物化学方法结合仪器分析,测定了草鱼消化道胰蛋白酶同工酶GT
【出 处】
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西北农林科技大学学报(自然科学版)
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【目的】研究草鱼肠道胰蛋白酶的化学组成和酶学性质,以便深入了解该酶的特性并探讨其工业应用潜力。【方法】用生物化学方法结合仪器分析,测定了草鱼消化道胰蛋白酶同工酶GT-A的氨基酸组成,分析了其动力学和热力学性质。【结果】GT-A的最大反应速度(Vmax)和米氏常数(Km)值分别为2 000 min-1和21.21μmol,生理转化效率(Vmax/Km)较高,为94.3 min-1.μmol-1;其Arrhenius活化能很低,为17.22 kJ/mol。差示扫描量热分析(DSC)表明,其热变性温度为66.3℃,Ca2+的存在可将该酶的热变性温度提高到73.0℃。氨基酸分析表明,草鱼胰蛋白酶GT-A的芳香族氨基酸含量很低,形成二硫键的潜力极低。紫外扫描发现,GT-A在205 nm附近有最大紫外吸收,而在280 nm附近的吸收很微弱。【结论】GT-A具有冷水性鱼消化蛋白酶的部分特性,且其生理转化效率高而活化能低,具有很好的利用前景。
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