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目前,结核分枝杆菌来源翻译延伸因子EF-G的作用机理已有较明确的研究,但其晶体结构和催化中心尚不清楚.对结核分枝杆菌来源EF-G进行了蛋白纯化、表征分析和蛋白晶体学研究.通过层析技术成功地从大肠杆菌中获得高纯度结核分枝杆菌来源EF-G.采用悬滴扩散法获得EF-G蛋白晶体,优化得到分辨率为0.383 nm的X-射线衍射数据.该晶体空间群为P61,晶胞参数:a=26.079 nm,b=26.079 nm,c=6.280 nm;α=β=90.00°,γ=120.00°.此外,SAXS结果表明EF-G在溶液中以紧凑形式存在.以上为最终解析EF-G的结构奠定了基础.