【摘 要】
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初筛表明,一株分离自北极加拿大海盆海冰心芯样品的海单胞菌（Marinomonas sp.BSi20584）具有较高的β-D-半乳糖苷酶活性,为了研究清楚其酶学性质,将经hiTAIL-PCR扩增得到的β-D-
【机 构】
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华东理工大学生物工程学院,中国极地研究中心国家海洋局极地科学重点实验室
【基金项目】
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国家“863”计划(2012AA092105);海洋公益性行业科研专项经费项目(201005032-4);上海市自然科学基金项目(13ZR1462700);南北极环境综合考察与评估专项(CHINARE04-03/04-05/01-06)
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初筛表明,一株分离自北极加拿大海盆海冰心芯样品的海单胞菌（Marinomonas sp.BSi20584）具有较高的β-D-半乳糖苷酶活性,为了研究清楚其酶学性质,将经hiTAIL-PCR扩增得到的β-D-半乳糖苷酶基因（galt）与pET-28a（＋）原核表达载体结合,转入大肠杆菌BL21（DE3）。经IPTG诱导后对重组β-D-半乳糖苷酶（GALT）的表达条件进行了优化,采用金属螯合亲和层析技术制备纯酶,并对重组GALT的酶学性质进行了研究。结果显示,重组酶的最适诱导温度为20℃,在IPTG浓度为0.
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