【摘 要】
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目的 采用多种生物预测软件分析人前列腺相关基因4（prostate-associated gene 4,PAGE4）的结构、功能。方法用ProtParam在线工具分析PAGE4的理化性质，利用NetPhos 3.1 Server、NetOGlyc 4.0 Server、NetNGlyc 1.0 Server与cBioPortal数据库预测PAGE4的磷酸化、糖基化及突变位点。通过TMHMM Ser
【基金项目】
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湖南省自然基金项目（2019JJ40418）资助；
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目的 采用多种生物预测软件分析人前列腺相关基因4（prostate-associated gene 4,PAGE4）的结构、功能。方法用ProtParam在线工具分析PAGE4的理化性质，利用NetPhos 3.1 Server、NetOGlyc 4.0 Server、NetNGlyc 1.0 Server与cBioPortal数据库预测PAGE4的磷酸化、糖基化及突变位点。通过TMHMM Server 2.0、SignalP 5.0 Server和PSORTⅡPrediction工具分别预测PAGE4蛋白的跨膜区域、信号肽及亚细胞定位。采用SOPMA、SWISS-MODEL及DisProt无序蛋白数据库分析PAGE4的蛋白结构域。STRING、Target Scan、miRDB以及DIANA-microT在线数据库用于预测PAGE4的互相作用蛋白和潜在microRNA调控分子。结果 生物信息学分析结果显示PAGE4蛋白的分子式为C459H743N147O171S3,分子量为11 153.01,共有氨基酸102个。PAGE4是一种亲水蛋白，定位于细胞内，为非分泌蛋白，不存在跨膜区及信号肽，蛋白序列中存在一个核定位信号。亚细胞定位分析显示，PAGE4主要定位于线粒体，细胞骨架及细胞核。PAGE4存在10个磷酸化位点，但不存在糖基化位点。PAGE4的二级结构主要为无规则卷曲，而无三级结构。PAGE4蛋白无序性约为100%,为天然无序蛋白。PAGE4与同源域相互作用蛋白激酶1（homeodomain-interacting protein kinase 1,HIPK1）、双特异性蛋白激酶（dual specificity protein kinase, CLK2）等10个分子存在潜在互作关系，hsa-miR-371a-5p、hsa-miR-6505-3p、hsa-miR-3919、hsa-miR-3123与hsa-miR-4704-3p可能调控PAGE4的表达。结论 PAGE4是一种亲水、无序、非分泌的胞内蛋白，存在磷酸化位点与突变位点，可以与多种蛋白和microRNA分子相互作用。分析PAGE4的结构功能特点，可以为PAGE4生物学功能及致病分子机制的深入研究提供理论依据。
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