凝乳酶原（凝乳酶）二硫键Ｃys206—Cys210的定位突变

来源 :生物工程学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：lsyuanxue

【摘要】

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在对凝乳酶原二硫键Ｃys206-Cys210进行定位突变过程中发现，在相应的模板序列中有自身形成自由能为－１６．１kcal/mol的茎环结构倾向，妨碍与引物结合，从而难以合成突变的ＤＮＡ，采用快退火可解决此

【作者】

：

陈红杰潘学峰等

【机构】

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中国科学院微生物研究所

【出处】

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生物工程学报

【发表日期】

：

2001年1期

【关键词】

：

定位突变二硫键凝乳酶原凝乳酶蛋白质构象折叠 site|directed mutagenesis disulfide bond proch

【基金项目】

：

国家自然科学基金资助项目!(39870 173)&&

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在对凝乳酶原二硫键Ｃys206-Cys210进行定位突变过程中发现，在相应的模板序列中有自身形成自由能为－１６．１kcal/mol的茎环结构倾向，妨碍与引物结合，从而难以合成突变的ＤＮＡ，采用快退火可解决此矛盾。５个突变基因均能在大肠杆菌中高效表达，除Ｃ２０６Ａ外，约占细胞总蛋白的５０％左右，突变的复性结果表明，Ｃys206-Cys210对凝乳酶原正确折叠不是绝对必需的，但相应位置的氨基酸取代对复性效率有显著影响，在５个突变体中，Ｃ２０６Ａ／Ｃ２１０Ａ的复性率分别为Ｃ２０６Ｓ／Ｃ２１０Ｓ、Ｃ２１０Ａ、Ｃ２

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