【摘 要】
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将ａｄｒ亚型ＨＢＶ的完整Ｘ基因克隆到表达质粒ｐＰｒｏＥＸＨＴｂ中，实现了Ｘ蛋白在大肠杆菌中的高效融合表达。表达产物全长１７９个氨基酸残基（其中Ｘ蛋白部分１５４个氨基酸残基），分子量约１９．７ｋＤ，约占细菌总蛋白的３４％。其氨基端融合部
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将ａｄｒ亚型ＨＢＶ的完整Ｘ基因克隆到表达质粒ｐＰｒｏＥＸＨＴｂ中，实现了Ｘ蛋白在大肠杆菌中的高效融合表达。表达产物全长１７９个氨基酸残基（其中Ｘ蛋白部分１５４个氨基酸残基），分子量约１９．７ｋＤ，约占细菌总蛋白的３４％。其氨基端融合部分含有６组氨酸肽段，经ＨｉｓＴｒａｐＴＭ亲和层析纯化，一步可达纯度９３％。Ｗｅｓｔｅｒｎ印迹分析表明，该表达产物可与ＨＢＶ感染患者体内的抗Ｘ抗体特异性结合。
The complete X gene of adr subtype HBV was cloned into the expression plasmid pProEXHTb to achieve efficient fusion expression of X protein in E. coli. The full length of the expressed product was 179 amino acid residues (including 154 amino acid residues of the X protein) and a molecular weight of about 19.7 kD, accounting for about 34% of the total bacterial protein. Its amino-terminal fusion part contains a 6-histidine peptide, purified by HisTrapTM affinity chromatography in up to 93% purity. Western blot analysis showed that the expression product specifically binds to anti-X antibodies in HBV-infected patients.
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