论文部分内容阅读
对一株海洋杆菌产低温溶菌酶的分离纯化及理化性质进行了研究。20℃下将菌株在含有葡萄糖、酵母膏、胰蛋白胨的标准海水培养基中震荡培养40h。获得活性大约为150U/ml的溶菌酶上清液。上清液经SMB-20生物型错流超滤系统浓缩、透析及CM-Sepharose-FF阳离子交换层析（2.5cm×25cm）、灌注色谱（10mm×100mm）分步纯化，得到电泳纯的酶。理化实验结果,该酶由143个氨基酸组成，分子量为16 000Dal，pI为9.28，米氏常数Km-72μg/ml；酶对溶壁小球菌（Micrococcus lysodleikticus）的最适作用pH范围4.5～8.0，最适作用温度范围5～50℃，在5℃仍保持了55%的酶活力。该溶菌酶为典型的低温酶，在低温条件下还能保持较高活性，且广谱杀菌，对革兰氏阴、阳性菌均有作用。