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采用定点突变的方法构建了两株新型人肿瘤坏死因子突变体MT1（32Trp157Phe）和MT2（2Lys30Ser32Trp157Phe）,并在大肠杆菌中得以高效表达,表达量占菌体总蛋白的50％且为可溶性蛋白.表达产物经蛋白印清法检测,均能与抗野生型hTNF-α单抗结合且经分离纯化后样品的纯度在95％以上.各突变体虽然对鼠成纤维瘤细胞L929的生物学活性比野生型下降了4～5个数量级,但却能高效杀伤人肿瘤细胞,杀伤程度与野生型相差不明显.测定突变体MT1的LD50值降至野生型的0.34％,而MT2对小鼠