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利用GST融合基因表达系统原核表达血管内皮生长因子D，并进行纯化。诱导重组质粒pGEX—VEGF-D在大肠杆菌BL21（DE3）中表达，经超声破菌后，采用GST蛋白纯化系统进行纯化，并用3C-Protease酶切去标签GST，所得产物进行15％SDS-PAGE电泳。结果表明：大肠杆菌经诱导，高效表达出分子质量约56ku的GST-VEGF-D融合蛋白；纯化后的蛋白经酶切后电泳显示只有一条带，纯度相对较高，可基本满足生物学活性测定，为研究VEGF-D蛋白的结构和功能提供了有利的条件。