论文部分内容阅读
利用硫酸铵分级沉淀和DEAE-Sephacel离子交换层析从白色念珠菌WD27培养液中提纯得到一种蛋白酶，纯化倍数为25.4，收率为5.2%。其活性可被抑胃肽特异抑制，初步鉴定该酶为天冬氨酸蛋白酶。该酶在酸性范围内有水解蛋白活性，最适作用pH为4.0最适温度为37℃。酶在pH5.0～6.0、45℃以下较稳定，该酶具有较广的底物作用范围，对牛血红蛋白最敏感。酶作用于牛血红蛋白的米氏常数Km为0.814mmol/L。