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运用傅里叶变换红外光谱技术对乳蛋白及其酰胺Ⅰ带进行解析，进一步用红外解谱法对其二级结构进行 表征。以原料乳为对照，研究65 ℃/30 min（低温长时巴氏杀菌）、80 ℃/15 s（高温短时巴氏杀菌）、95 ℃/5 min （酸乳热处理）、137 ℃/5 s（超高温灭菌）等不同热处理条件对乳中蛋白质二级结构的影响。结果表明，热处理 会导致乳蛋白间发生相互作用，乳蛋白原空间结构受到破坏，导致分子内氢键被破坏。不同热处理程度的乳蛋白 酰胺Ⅰ带均向低波数方向发生了不同程度的红移，表明乳蛋白变性过程中疏水氨基酸残