论文部分内容阅读
根据Genbank中MDRV 89026毒株S4基因序列设计引物，通过RT—PCR获得番鸭呼肠孤病毒MW9710株σC蛋白基因，将此σC蛋白基因插入原核表达载体pMAL-p2X中，得到重组表达质粒（pMAL—p2X—σC）并转化大肠杆菌BL21（DE3）中，经IPTG诱导后能高效表达，SDS-PAGE和Western-blot检测结果发现表达的σC蛋白分子质量约为72kDa，并以可溶性蛋白和包涵体2种形式同时存在，且具有良好的反应原性。原核表达的可溶性σC蛋白为进一步开展抗原表位和诊断试剂盒研究奠定了基础