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青稞作为我国藏族地区的第一大粮食作物,它不但产量高,而且营养丰富齐全。从青稞中分离提取出蛋白质,不仅能够拓宽蛋白质来源,而且还可以解决当地青稞剩余的难题,将当地的资源优势转化为经济优势。本文以青稞米为原料,采用纤维素酶和α-淀粉酶对青稞蛋白质进行提取及纯化,并对提取的蛋白质功能性及结构特性进行分析研究。在单因素试验基础上运用正交分析,确定最佳提取工艺条件:料/水比1:5,纤维素酶添加量15EGU/g,温度45°C,pH值6.5,酶解时间4.0h,蛋白质提取率可达69.4%;最佳纯化工艺:料/水比1:9,体系pH值6.5,α-淀粉酶添加量50U/g,温度60°C,酶解时间2.0h,粗蛋白的纯度能达到89.5%。功能性研究结果表明:青稞蛋白质与小麦面筋蛋白一样,其溶解性随着pH值增加均呈先减小后增大趋势;两种蛋白质在不同的温度下,溶解性不同,温度在50°C时,青稞蛋白质溶解性最好,小麦面筋蛋白的最佳溶解度在45°C;随着蛋白质浓度的升高,两种蛋白质的起泡性及泡沫稳定性也逐渐增大;当pH在等电点附近时,两种蛋白质的起泡性均达最低值,但泡沫稳定性却均达最佳;随着蔗糖浓度的加大,两种蛋白质的起泡能力均呈现下降的趋势,泡沫稳定性则随着蔗糖浓度的增加而明显提高;两种蛋白质的乳化性和乳化稳定性都随浓度的升高而增强;pH在等电点附近时,二者的乳化性和乳化稳定性均达到最小值;在给出的NaCl浓度范围内,两种蛋白质的乳化性和乳化稳定性都随NaCl浓度的增大而下降;在浓度达到或超过10%青稞蛋白质才能形成凝胶,并且随着蛋白质浓度的增大,其凝胶强度变大。SEM结果显示:青稞蛋白大都为较完整的不规则球形;分子间排列不紧密,且颗粒间大小差异较大;实验测得:青稞蛋白质中游离-SH含量仅为10.12μmol /g,S-S为19.15μmol /g;红外谱图显示:青稞蛋白质存有明显的酰胺Ⅰ区、酰胺Ⅱ区和酰胺Ⅲ区的特征吸收谱带,对酰胺Ⅰ带拟合分析得到:α-螺旋、β-折叠和β-转角含量依次为19.73%、44.60%、35.67%;CD光谱图结果显示:青稞蛋白质存有典型的α-螺旋、β-折叠及β-转角的特征吸收峰;对CD光谱的数据处理得到:α-螺旋、β-折叠及β-转角的含量分别为18.15%、48.27%和36.47%。