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鮟鱇鱼（Lophius litulon）属冷温性底层鱼类,分布于北太平洋西部,我国产于东海北部、黄海及渤海。在鮟鱇鱼的加工中,大量鱼皮被作为下脚料而废弃。胶原蛋白是一种重要的结构蛋白,广泛分布于结缔组织、皮肤、骨骼等,起着支撑器官、保护机体的功能,是决定结缔组织韧性的主要因素。由于其天然的低毒性、低免疫原性、生物降解性、营养性、保湿性而广泛地应用于食品、化妆品、生物医学材料等领域。本文从鮟鱇鱼皮中提取胶原蛋白,并对其理化性质、组成及应用进行了研究,为鮟鱇鱼皮胶原蛋白的利用与开发提供理论依据。采用酸提法和酶提法从鮟鱇鱼皮中提取胶原蛋白,并用酸提法从鲫鱼皮、黑鱼皮、鲳鱼皮、猪皮中提取胶原蛋白,以进行对比研究。酸提前鮟鱇鱼皮用7.5%（w/v）的NaCl溶液去除杂蛋白,用10%丁醇除脂。处理过的鱼皮用0.5M的醋酸溶液提取酸溶性胶原蛋白（ASC）,提取率为35.5%。提取过ASC的鮟鱇鱼皮残渣蒸馏水冲洗至中性,继续用2.5%木瓜蛋白酶提取酶溶性胶原蛋白（PSC）,提取率为15.5%。提取得到的ASC和PSC用盐析、复溶和透析的方法进行纯化得到纯胶原蛋白。鮟鱇鱼皮胶原蛋白的理化性质研究包括溶解度、粘度和热变性温度的测定,并与其它来源的胶原蛋白进行比较。鮟鱇鱼皮胶原和其它来源胶原的溶解度均在pH 3附近时最大,pH 7时最小。当NaCl浓度达到2%（w/v）时,对鮟鱇鱼皮和其它来源胶原蛋白的溶解度产生影响,随着NaCl浓度的继续升高,溶解度急剧下降。鮟鱇鱼皮胶原蛋白和其它来源胶原的粘度随着温度的升高而减小,在某一温度附近粘度下降速度加快,但不同来源胶原蛋白的变化起始温度不同。采用示差扫描量热法测得鮟鱇鱼皮胶原蛋白的热变性温度为22.09℃,与同是海水鱼来源的鲳鱼皮胶原蛋白热变性温度（21.91℃）接近;而淡水鱼来源的鲫鱼皮胶原和黑鱼皮胶原热变性温度稍高,分别为28.38℃和28.73℃;陆生来源的猪皮胶原和牛跟腱胶原热变性温度最高,分别为38.91℃和38.10℃。结果表明胶原蛋白的热变性温度与来源动物的物种、生长环境有关,哺乳动物的高于鱼类,其中淡水鱼的又高于海水鱼。采用SDS-PAGE法分析鮟鱇鱼皮胶原蛋白和其它几种来源胶原的亚基组成和胶原类型。电泳结果显示:鮟鱇鱼皮ASC和PSC均为电泳纯;ASC由两条α1链和一条α2链组成,是典型的I型胶原蛋白;其它来源的ASC也是I型胶原蛋白。鮟鱇鱼皮PSCα、β链的分子量比ASC的小,比较所有胶原蛋白的α链分子量发现,陆生动物来源的胶原蛋白分子量比鱼胶原的大,淡水鱼的分子量比海水鱼的大,表现出显著的来源差异性。采用HPLC柱前衍生法分析鮟鱇鱼皮胶原蛋白和其它几种来源胶原的氨基酸组成。鮟鱇鱼皮ASC的甘氨酸（Gly）含量很高,占总氨基酸的40%。鮟鱇鱼皮ASC的脯氨酸（Pro）和羟脯氨酸（HyP）、赖氨酸（Lys）和羟赖氨酸（HyL）的含量分别占总氨基酸的14.69%、2.66%,Pro和Lys的羟基化程度为28.43%,均比其它来源胶原蛋白的低。比较胶原蛋白中与热稳定性相关的氨基酸（Pro、HyP、Lys、HyL）发现,其含量与胶原的热变性温度表现一致,陆生来源胶原的脯氨酸和赖氨酸等氨基酸含量最高,淡水鱼的次之,海水鱼的最小。采用液质联用法分析鮟鱇鱼皮和牛跟腱胶原蛋白α1、α2链胰蛋白酶酶解产生的多肽混合物,根据二级质谱图谱推断各特征肽段的氨基酸序列。质谱结果显示,在两个物种的α链酶解肽段中均检测到一部分共有肽段,但是α链共有肽段的质谱裂解方式及裂解生成的片段丰度不相同。分析各肽段氨基酸序列,发现不同物种的α1、α2链都有各自特有的肽段,这些肽段将来也许能起到胶原蛋白α链的指示作用。目前临床上所用的胶原海绵多是来源于陆生动物胶原,本文研究了鮟鱇鱼皮胶原蛋白/硫酸软骨素复合海绵的理化性质、止血能力及生物相容性,并用相同方法制备的猪皮胶原蛋白/硫酸软骨素复合海绵作为对照。实验结果表明鮟鱇鱼皮胶原海绵和猪皮胶原海绵的理化性质结果均符合医学材料的各项要求。以胶原海绵对家兔耳部的止血时间和止血量来评定止血能力,结果发现鮟鱇鱼皮胶原海绵的止血能力优于普通药棉,与猪皮胶原海绵的接近。鮟鱇鱼皮胶原海绵的生物相容性用细胞相容性,体内致敏反应及体外降解性来表征。细胞相容性结果显示,鮟鱇鱼皮胶原海绵与细胞的亲和力强,能够促进细胞增殖、分化,并且鱼皮胶原海绵的孔径大小适宜,有足够的内部表面积供细胞贴附,容许大量的空间供细胞外基质积累,与猪皮胶原海绵表现一致。体外降解实验结果显示,鮟鱇鱼皮胶原海绵的降解性明显优于猪皮胶原海绵。因此,与猪皮胶原蛋白相比,鮟鱇鱼皮胶原蛋白将是止血海绵、人工皮肤和组织工程原料的更好选择。