本文通过SDS煮沸-免疫印迹法检测到番茄体内ACC合酶(LeACS2)的蛋白酶水解，同时发现在体外LeACS2也能被番茄果实蛋白酶粗提物水解。为了从该粗提物中纯化水解LeACS2的蛋白酶，我们建立了一种以重组表达的LeACS2-GST融合蛋白为底物的体外蛋白酶活性检测方法，并经过DEAE阴离子交换、凝胶过滤和MonoQ阴离子交换三步色谱纯化，最终分离到一种约64kDa且与LeACS2体外水解相关的蛋白酶。 　　本文根据该番茄蛋白酶的蛋白质N端测序结果，通过设计简并引物进行RT-PCR、DNA测序和序列的生物信息学分析，我们筛选出该蛋白酶基因的候选序列，随后通过5RACE获知其全长基因并确定了该基因在番茄基因组上的基因结构。我们对5’端缺失的蛋白酶基因进行克隆并于大肠杆菌中表达，表达产物经过GST亲和纯化和凝血酶水解除去GST肽段后在贮存过程中经自身水解激活并能使LeACS2发生相同的水解，至此证明我们克隆到的是正确的基因。该蛋白酶基因的解码为体内ACC合酶翻译后蛋白酶加工机制的深入研究奠定了基础。