生物大分子在生命体内的重要性不可取代，其稳定性及构象变化直接关系到生物体的生命活动能否顺利进行，因此也成为生命科学研究领域的重点。由于生物大分子构象改变的过程极为短暂，以常规技术手段还无法精确跟踪其原位变化过程，所以选择一种有效的工具成为解决这一难题的首要任务。高压诱导可使生物大分子的构象发生改变，并在某种条件下发生聚集或结构重排，通过捕捉中间体结构信息，进而为揭示整个构象变化过程提供重要信息。红外光谱是一种能通过原子或分子间振动和转动等信号来判别物质结构的分析光谱法。蛋白质特有的酰胺基团可在红外光谱上形成典型的特征吸收峰，以此辨别其二级结构的组成。另外，荧光光谱、圆二色谱等都是解析蛋白质构象问题方面的有效手段。由于生物大分子的构象变化过程复杂且微弱。因此，还需要采用一些分析方法对其进行分析，例如：二维相关(2D Correlation)、主成分分析（Principal ComponentAnalysis）、曲线拟合(Curve Fit)和傅立叶自卷积（FSD）等。将上述检测手段与分析方法结合使用能更有效地揭示生物大分子的结构变化信息。本论文不仅研究了压力诱导溶液中蛋白质和多聚L-型赖氨酸形成的三种二级结构（α螺旋、β-折叠和无规卷曲）的构象和水合作用变化的过程，还研究了牛血清白蛋白保护的金纳米簇（AuNCs@BSA）荧光增强与配体蛋白构象变化之间的关系。主要研究内容及结论如下：（1）利用红外光谱测试了压力诱导溶液中四种模型蛋白的结构和水合作用的变化，并应用曲线拟合、主成分分析和移动窗口二维相关等技术揭示微弱的结构转变信息。通过研究发现：在高压的影响下溶菌酶等四种模型蛋白的红外最大吸收谱峰都发生了红移，这归因于蛋白质构象的变化，但更多归因于蛋白质的水合程度的增加；四种蛋白质在压力的作用下，α螺旋结构都有所减少，这说明此结构的抗压稳定性较弱；并且分析得到了四种蛋白质中二级结构的变化顺序；四种蛋白溶液与重水在200MPa时都发生了结构改变，这表明在高压的影响下，溶剂水的构象变化作为一种诱导因素进而诱导溶液中蛋白的构象发生变化；另外，四种蛋白的相变过程皆为多态过程。（2）研究了压力诱导溶液中多聚L-型赖氨酸形成的α-螺旋、β-折叠和无规卷曲的构象变化及结构稳定性。通过二维相关分析得到低压区间（0.1-400MPa）各二级结构的变化顺序为：β-折叠> α-螺旋> α′-结构>无规卷曲；高压区间（700-1000MPa）的变化顺序为：β-折叠>无规卷曲> α-螺旋> α′-结构。压力耐受度与结构变化顺序相反。三种二级结构在压力终态都形成了α′-结构，其吸收峰位置比α-螺旋结构更低，是一种更有序的、水合程度更高、抗压稳定性更好的α-螺旋结构。通过对链长效应与压力耐受度之间关系的研究可知：Poly（L-lysine）链长越长，其压力耐受度越弱。（3）利用紫外吸收光谱、透射电镜、X光电子能谱、质谱、荧光光谱及红外光谱等检测手段和二维相关、曲线拟合等分析技术对对牛血清白蛋白保护的金纳米簇（AuNCs@BSA）的荧光增强机理进行研究。通过对AuNCs@BSA的变压红外光谱和相关文献的分析，我们认为AuNCs@BSA的荧光增强并非金核内晶格的重排所致，而是由配体BSA的构象发生改变导致的。在高压下配体BSA中暴露在溶液中和埋藏在内部的α-螺旋结构增加说明高压下有更多有序结构生成，配体BSA在金纳米簇的表面以一种弹性形变的结构存在。从体系体积变化的角度看，压力诱导使盐桥断裂、暴露的极性和非极性残基的水合作用增强以及蛋白的疏水相互作用被破坏，这些都可能是AuNCs@BSA荧光增强的主要原因。