溶菌酶又称N-乙酰胞壁质聚糖水解酶，是一种生物自身产生的专门作用于某种目的微生物细胞壁的糖苷水解酶，是一种天然的、无毒害、安全性很高的蛋白酶，被广泛应用于医药制剂、生物研究等行业。随着对溶菌酶的深入研究，我们发现溶菌酶是一种非广谱抗菌剂，它对革兰氏阳性菌的抑菌作用较强，而对革兰氏阴性菌的抑菌作用则较弱，于是科学界开展了一系列改良溶菌酶抑菌谱的研究。溶菌酶抑菌谱的改良主要可以分为4种方式：①物理方法②化学方法③遗传融合法④水解法，本实验就采用了水解法改良了溶菌酶的抑菌谱。实验的主要材料是蛋清溶菌酶、胃蛋白酶和胰蛋白酶。将溶菌酶经过胃蛋白酶与胰蛋白酶作用酶解，对各反应阶段的产物进行酶活性的测定，并通过电泳结果确定溶菌酶完全被酶解成了多肽。将多肽产物纯化，抑菌圈法测定纯化后多肽产物对细菌的抑菌作用，并测定多肽产物对pH和热的稳定性。实验结果表明，通过胃蛋白酶和胰蛋白酶酶解溶菌酶使其生成了多肽产物，抑菌圈法测定酶解产物对革兰氏阴性菌的抑菌能力增强。说明通过酶解使溶菌酶分肽，这些多肽产物是具有较强抗菌作用的，可以有效扩大溶菌酶的抗菌谱。在对溶菌酶酶解后产物活性的测定中，考虑了将溶液活性与溶液温度相关联，进行对比，结果发现90℃时的活性普遍低于25℃条件下。另外，多肽产物在25℃和90℃时均失去活性，但是它对革兰氏阴性菌却产生了抑菌作用，证明酶的活性与其抑菌能力并不成正比。测定了不同pH、温度条件下的酶解产物和溶菌酶的抑菌能力并进行对比，随着温度和pH的升高，溶菌酶的抑菌能力下降较大，而酶解产物的抑菌能力却仅有轻微变化，证明酶解产物对pH和热的稳定性较强。实验改良了溶菌酶的抗菌谱，且产物对pH和热的稳定性都远优于溶菌酶。说明这种通过酶解得到的多肽产物对外界的条件要求较低，且同样具有天然无毒、稳定性较好的特点，更适于广泛投入到我们的实际生产生活中。