二腺苷四磷酸(diadenosion5’，5"-P1，P4-tetraphosphate，Ap4A)是与DNA复制的起始、应激信号转导、DNA修复、细胞分裂时间控制等生理功能相关的一种核苷酸，同时也是细胞凋亡和分化的信号因子。生物体内的Ap4A降解途径对维持细胞内这类核苷酸的平衡具有重要的作用。Ap4Aase作为Ap4A分子的水解酶，其主要功能是维持生物体内的核苷平衡，避免细胞受到过高浓度核苷的毒害。　　 为了研究人源二腺苷四磷酸水解酶Ap4Aase的结构和功能，本文利用PCR的方法从人脑cDNA文库中克隆了Ap4Aase的编码基因，并通过NdeⅠ和XhoⅠ限制性酶切位点将其与表达载体pET-22b相连，转化至大肠杆菌(E.coil)感受态细胞BL21(DE3)中，构建了相应的重组表达质粒和工程菌，成功地表达了Ap4Aase的可溶性蛋白，并对其分离纯化条件进行了摸索。　　 在此基础上采用定点突变、SDS-PAGE电泳、动态光散射、等温滴定量热等多种化学及生物方法对其性质进行研究。结果表明，虽然Ap4A水解酶蛋白的折叠状态比较好，但是热稳定性较差，在常温下很容易聚集成胶状沉淀。定点突变的结果表明，E57A突变体可以大大提高该蛋白的热稳定性，但是活性测定结果表明，该突变体却丧失了催化水解Ap4A的活性，而E60G突变体的活性要低于野生型蛋白。利用等温滴定量热法对E57A突变体与ATP和Mg2+等小分子配体的相互作用进行了研究，可以得知它们以1∶1的结合比相互作用，是以焓驱动为主的焓-熵协同驱动的过程。