蛋白质是一类重要的生命物质，对蛋白质与离子相互作用的研究已经成为揭示生命现象的一种重要手段。影响蛋白质与离子相互作用的因素主要是蛋白质自身的性质、离子的性质、体系的温度以及溶液中离子的浓度和溶液的pH值。通过热力学方法研究蛋白质与离子在水溶液中的相互作用，有助于深入理解它们之间相互作用的本质，从而对研究蛋白质的生理功能以及生命体内物质的传输过程起到一定的指导作用。 本文在Scatchard方程的基础上，提出了一个离子与蛋白质相互作用的逐级束缚模型，通过直接电位法研究了醋酸一醋酸钠缓冲溶液中(pH=6.70)等电点牛血红蛋白(BHb)对Cl<->的束缚。研究结果表明，BHb分子上有三种束缚Cl<->的基团。运用改进的计算方法得出了三种束缚的束缚位点数和相应的束缚常数，解释了蛋白质分子结构和溶液pH值对蛋白质与Cl<->相互作用的影响，同时与已有的计算机模拟和分子动力学模拟的结果进行了对比，证明了我们的研究结果是合理的。 近年来，离子选择性电极的广泛应用，为我们研究蛋白质与离子的相互作用提供了方便。本文借助Klotz提出的多离子连续束缚的简单模型，在醋酸-醋酸钠缓冲溶液中(pH=5.68)，运用离子选择性电极研究了288.15 K、298.15 K和308.15 K时，F<->、B<,r><->和I<->与牛血清蛋白(BSA)、牛血红蛋白(BHb)和卵清蛋白(OVA)的相互作用。通过Klotz方程计算出了三个温度下，三种离子分别与三种蛋白质相互作用的束缚位点数和束缚常数。结果发现，随着温度的升高，F<->、B<,r><->和I<->在BSA和BHb分子上的束缚位点数逐渐增多，而在OVA分子上的束缚位点数则逐渐减少。束缚常数的变化规律则比较复杂。随着温度的升高，I<->与BSA和BHb相互作用的束缚常数呈现出先减小后增大的趋势，而与OVA的相互作用则表现为逐渐减小。对于B<,r><->和I<->，它们分别与三种蛋白质相互作用的束缚常数的变化规律是一致的，即随着温度的升高，束缚常数都是逐渐减小的。根据温度对不同蛋白质分子二级结构和阴离子-蛋白质复合物稳定性的影响以及离子的结构和性质对它们与蛋白质相互作用的影响，对这些现象进行了解释。运用热力学方程计算出了不同温度下，F<->、B<,r><->和I<,->与三种蛋白质作用的热力学函数，表明在蛋白质与卤素离子发生静电相互作用过程中伴随有较强的解溶剂化作用。