铀以正六价 U（VI）氧化态形式最为稳定，形成水溶性很高的铀酰离子（UO22+）。UO22+具有很高的生物学毒性，原因在于UO22+能与生物体内一系列蛋白质形成稳定的复合物，破坏这些蛋白质的正常生物功能。细胞色素b5（Cyt b5）是一种血红素蛋白，广泛分布于各种生物的微粒体和线粒体外膜中，执行电子传递功能。此外，Cyt b5在细胞凋亡中也可能执行着重要的生物功能。研究表明UO22+与蛋白质的相互作用主要是通过与表面的一系列酸性氨基酸（如天冬氨酸等）形成配位作用；而Cyt b5蛋白表面分布有众多的酸性氨基酸，形成所谓的“酸簇”。基于这些信息，我们意识到，在生物体内，UO22+极有可能与Cyt b5间存在相互作用，进而对Cyt b5的结构及功能产生一定的影响。　　本文从理论结合实验开展了这一方面的研究。理论上，我们通过分子动力学模拟，研究了UO22+与Cyt b5及其突变体蛋白Cyt b5 H39S的相互作用，获得了实验中很难获得的UO22+-Cyt b5和UO22+-Cyt b5 H39S复合物的理论结构，为实验提供了理论指导。实验上，我们首先利用紫外-可见光谱和荧光光谱监测了UO22+对Cyt b5及其突变体蛋白Cyt b5 H39S蛋白结构的影响。紫外光谱中，在UO22+的滴定过程中，尽管 Cyt b5光谱峰仅有轻微的变化，但其突变体蛋白Cyt b5 H39S的光谱峰却明显的降低，说明UO22+确实与Cyt b5表面存在有一定程度的相互作用。荧光光谱中，在UO22+的滴定过程中，Cyt b5的内在荧光（Trp22）出现一定程度的猝灭，而Cyt b5 H39S的内在荧光（Trp22）有所增强，说明UO22+对Cyt b5 H39S结构影响较大，Trp22更暴露于溶液。其次，我们分别利用光谱动力学和循环伏安电化学测定了UO22+与Cyt b5及其突变体蛋白Cyt b5 H39S相互作用后催化活性以及电子传递性质的影响。研究表明，UO22+的加入会降低Cyt b5 H39S的过氧化物酶的催化活性，说明UO22+会改变Cyt b5 H39S催化活性中心的结构。此外，UO22+与Cyt b5蛋白相互作用也影响到其电子传递性质，Cyt b5的氧化还原电位随着UO22+的加入出现向正向移动。本文从理论和实验两方面进行的UO22+-Cyt b5相互作用的研究，将为UO22+引发细胞凋亡的事实提供内涵，也为UO22+的生物学毒性提供重要的信息。