桑葚花青素(Mulberry anthocyanins,MA)是一种天然的水溶性色素,具有抗氧化、抗癌等多种生理活性。然而,花青素具有不稳定性、易降解,使得其产品应用局限性较大。研究表明,利用食品体系一些蛋白质与多酚的相互作用,将蛋白质作为酚类物质的运载体系,能够对酚类起到保护作用,这就为拓宽花青素的应用创造了新的途径。然而,花青素在与蛋白质结合的同时,一定程度上会影响蛋白质的结构功能及消化性等。蛋白质作为载体的消化性,对于蛋白质自身附加价值的利用及实现运载药物的缓释具有重要意义。基于上述研究背景,本研究以MA中的含量最高的矢车菊素-3-O-葡萄糖苷(Cyanidin-3-glucoside,C3G)为花青素材料。选取β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-lg)、玉米醇溶蛋白(Zein)和大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)三种具有载体特性的蛋白质作为蛋白材料。通过荧光猝灭光谱、三维荧光光谱、红外光谱、紫外吸收光谱、圆二色光谱等方法,从分子机制上,研究了MA与三种蛋白的相互作用机制;通过高效液相色谱法分析蛋白质在不同加热温度下对MA的稳定性的影响;最后,通过建立体外消化模型考察不同消化阶段MA对蛋白质体外消化性的影响,研究结果如下:(1)C3G对β-lg产生了较强的静态猝灭作用。常温下,C3G与β-lg的结合常数为3.14×10~4L/mol,结合位点数n为1,表明β-lg对C3G具有较强的亲和力,一分子C3G单体只与一分子的β-lg分子发生了结合。热力学参数结果显示,C3G与β-lg主要通过疏水作用力发生结合。在相互作用的过程中,β-lg的肽链发生解离、伸展,二级结构含量也相应的发生了变化。此外,分子对接的结果表明C3G主要结合在β-lg的β桶内部的疏水位点上,氢键作用力也参与了相互作用。在80℃和95℃加热条件下,β-lg能够有效的抑制MA的热降解作用,起到MA保护效果。在体外消化环境下,MA的添加并未显著改变β-lg在消化酶作用下的水解敏感性。(2)C3G对Zein猝灭是动态猝灭和静态猝灭共同作用的结果。Zein对于C3G具有较强的亲和力,两者之间通过氢键作用力和范德华作用力发生相互作用,生成了摩尔比为1:1的稳定复合物。红外光谱、紫外吸收光谱、圆二色光谱等显示,在相互作用的过程中,C3G的结合导致了Zein的α-螺旋含量的减少,β-折叠含量的增加。此外,扫描电镜的结果显示Zein分子粒径显著减小,表明Zein与C3G之间作用力发生了变化。在80℃及95℃加热条件下,Zein对于MA的热降解无显著的抑制作用。在体外消化环境下,MA与Zein的结合并未显著影响其在消化酶作用下的水解敏感性。(3)C3G对SPI产生了静态猝灭作用。常温下,SPI与C3G相互作用的结合常数及结合位点分别为2.65×10~4L/mol和1.01。在相互作用过程中,SPI与C3G通过疏水作用力形成了摩尔比为1:1的复合物。同步荧光光谱的结果显示,SPI的酪氨酸残基微环境的极性发生了改变,疏水性降低。三维荧光光谱和圆二色光谱等结果表明,SPI的空间结构在相互作用过程中发生了变化,β-折叠含量增加,α-螺旋及无规卷曲含量相应减少。在80℃加热条件下,SPI能够有效的抑制MA的热降解作用。在体外消化环境下,MA一定程度上促进了SPI的体外胃消化性,尤其是SPI中的主要致敏原α-亚基组分的水解,推测MA的添加有助于提升SPI利用率以及降低其致敏性。