肌原纤维蛋白聚集和构象变化对凝胶特性的影响研究

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肌原纤维蛋白是肌肉中最重要的蛋白质,约占肌肉蛋白含量的50%-55%,不仅参与肌肉的收缩,还影响肌肉的嫩度和肉制品的品质,是加工中起主要功能作用的蛋白质。肌原纤维蛋白结构和构象的变化影响凝胶的品质,但目前大多数研究主要集中在凝胶性质上,但从分子水平上揭示肌原纤维蛋白构象变化和聚集对凝胶形成的作用而言,却了解甚少。氯化钠能够促进肌原纤维蛋白的溶解,是凝胶类肉制品品质形成的关键;加热不仅是食品在处理过程中最常见的使用方法,而且也是使肌原纤维蛋白发生变性、展开、解折叠然后形成凝胶的必要条件;谷氨酰胺转胺酶可以催化蛋白质分子内以及分子间的交联,改变蛋白质的结构,从而改变凝胶性能。因此,本论文研究氯化钠、温度、谷氨酰胺转氨酶三个方面对肌原纤维蛋白的聚集、构象以及其凝胶特性的影响。本论文研究的主要内容及结果如下:1.氯化钠对猪肌原纤维蛋白分子聚集和构象的影响随着氯化钠浓度的增加(从1%到3%)导致疏水性相互作用增强,静电相互作用减弱,吸引力增强,排斥力减弱,粒径和总巯基含量减小,并诱导生成更多的二硫键。肌原纤维蛋白凝胶的功能特性(G?,G??,质构和蒸煮得率)随着氯化钠浓度的增加而增加(p<0.05),白度降低。较高的氯化钠含量可以诱导猪肉肌纤维蛋白凝胶中的二级和三级结构发生变化,可以观察到更高的β-折叠含量和疏水性相互作用,并且更多的肌原纤维蛋白在含有2%和3%氯化钠的凝胶中展开。通过研究可知,2%和3%的氯化钠可以较大程度的改变肌原纤维蛋白的聚集程度和蛋白质构象(二级结构和三级结构),提高其持水能力和质构特性。2.温度对猪肌原纤维蛋白分子构象和凝胶特性的影响通过DSC测得肌球蛋白和肌动蛋白的变性温度分别为56℃和72℃。温度从56℃升高到72℃时,盐含量为1%、2%、3%的肌原纤维蛋白的粒径从3652 nm、3501 nm、2889 nm分别增加到4075 nm、3753 nm、3209 nm,Zeta电位从-4.04 mV、-8.58 mV、-9.92 mV分别增加到-3.66 mV、-4.83 mV、-4.97 mV,硬度值从61.42、283.89、307.52 g分别增加到137.98、521.03、543.03 g,白度增加,蒸煮得率降低。粒径、电位的变化可以反映出蛋白质的聚集程度,蒸煮得率和硬度能够反映凝胶的性质,因此,温度能够影响肌原纤维蛋白分子构象,使肌原纤维蛋白聚集程度增加,从而影响凝胶特性。3.转谷氨酰胺酶含量对猪肉糜凝胶特性的影响添加不同含量转谷氨酰胺酶(从0%到1%)时,猪肉糜的乳化稳定性,蒸煮得率、硬度、弹性和咀嚼性增加。当转谷氨酰胺酶的含量从0.67%增加到1%时,乳化稳定性和蒸煮得率增加,但差异不显著(p>0.05)。猪肉糜的硬度、弹性和咀嚼性随转谷氨酰胺酶含量的增加而显著增加。此外,添加较高转谷氨酰胺酶的猪肉糜有较高的β-折叠和β-转角结构和较低的α-螺旋结构。此外,OH伸缩振动带的频率变化表明向猪肉糜中添加转谷氨酰胺酶时可生成更强的作为水-肉蛋白的相互作用的氢键,它与水结合的增强有关。研究得出,转谷氨酰胺酶(从0.33%到1%)可以提高猪肉糜的质地并且改变蛋白质的结构。
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