生物体内存在着大量的蛋白质,不同种类的蛋白质对生物体的生理起着不同的作用。人血清白蛋白是人体血液中主要的运输蛋白质,它在血液中能与脂肪酸、氨基酸、荷尔蒙、阴阳离子以及药物等结合,起着存储和转运的作用。牛γ-球蛋白是免疫球蛋白中最主要的蛋白,它在生物体内具有很强的免疫功能,能与很多物质相互作用。因此,研究人血清白蛋白、牛γ-球蛋白与小分子物质的相互作用,有利于人们认识蛋白质与小分子物质相互作用的机理,也为药物研究和生物医学研究提供重要信息。本学位论文运用荧光光谱、紫外可见光谱(UV-Vis)、傅里叶变换红外光谱(FT-IR)、圆二色谱(CD)等方法和分子对接技术在模拟人体生理条件下分别研究了依他尼酸与人血清白蛋白相互的作用,酮洛芬和Fe2+、Cu2+分别与牛γ-球蛋白相互作用。论文分为以下几个部分：第一章：介绍人血清白蛋白和牛γ-球蛋白这两种蛋白质的结构、功能和性质,以及它们的光谱特性。第二章：利用荧光光谱、紫外可见光谱(UV-Vis)、傅里叶变换红外光谱(FT-IR)、圆二色谱(CD)和分子对接等技术在体外模拟人体生理条件下研究了依他尼酸与人血清白蛋白相互的作用。利用Scatchard方程计算出了药物与蛋白相互作用的结合常数和结合位点数；根据Van’t Hoff方程确定了依他尼酸与蛋白质相互作用的△H0和△S0,计算出了二者相互作用的距离r；通过分子模拟技术证明了二者之间的主要作用力是疏水作用力和氢键；利用Forster能量转移理论计算得到药物分子与人血清白蛋白中色氨酸残基间的距离r=2.33nm。第三章：用现代光谱法研究牛γ-球蛋白和酮洛芬的相互作用。主要的测定方法有荧光光谱、紫外可见光谱(UV-Vis)等光谱法研究了牛γ-球蛋白和酮洛芬的相互作用机理。实验证明牛γ-球蛋白和酮洛芬相互作用过程是动态的猝灭过程,并且具有两类结合位点。第四章：牛γ-球蛋白和Fe2+、Cu2+的相互作用的研究。通过利用现代光谱技术如荧光光谱、紫外可见光谱(UV-Vis)、圆二色谱(CD)等技术分别研究了牛γ-球蛋白和Fe2+、Cu2+的相互作用的机理。结果表明二者与牛γ-球蛋白的相互作用机理具有相似性。