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根据GenBank登录的精氨酸脱亚氨酶(arginine deiminase，AD)序列AF546864，设计并合成一对引物，对包括猪链球菌2型的36株链球菌ad进行PCR检测，29株猪链球菌均能检出此基因，7株马链球菌兽疫亚种均未检出。对HA9801株、ZY05719、T15的ad片断进行测序，经BLAST比对和DNAStar软件分析，发现3株菌的ad序列与已发表的猪链球菌2型I9841／1株的ad序列同源性高达99％，与化脓链球菌的sagp和plr基因同源性分别为89％和88％。ad在猪链球菌中广泛存在，且同源性较高。对猪链球菌2型强毒株HA9801的ad进行PCR扩增，并将此基因片断定向克隆至严紧型表达质粒pBAD／Myc-Hisc中，利用大肠杆菌TOP10成功表达了约47kD的AD融合蛋白，并经镍柱亲和层析，获得纯化的重组酶。活性分析显示，该酶具有巯基酶和金属酶的特征，其最适反应温度为37℃，最适pH值为6.5。Western blot分析显示，该酶能与SS2-HA9801全菌蛋白制备的兔抗血清发生特异性反应，表明其具有一定的免疫原性。检测该酶有助于进一步分析猪链球菌可能的毒力因子。同一菌株在不同生长时期、不同生理状态或者环境压力下，其蛋白质的表达水平会发生变化，这种变化可能与细菌的致病力有某些联系。基于上述假设，改变猪链球菌2型强毒株HA9801的培养温度(从37℃升高到42℃)，分别提取菌株在不同生长条件下的膜蛋白，进行二维电泳和免疫转印，结果发现其部分蛋白的表达量发生了变化，其中包括AD，推测这些蛋白可能与猪链球菌适应热应激有关。用AD兔抗血清进行二维免疫转印，发现该酶在42℃较37℃的表达量上调，与文献报道相符。为深入研究猪链球菌逃避宿主免疫系统的机制提供了依据。