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在真核生物中,随着细胞周期的进程,组蛋白不断发生的甲基化、去甲基化修饰影响着染色质的结构和基因的转录。LSD1作为第一个被发现的赖氨酸特异性去甲基化酶,对研究组蛋白去甲基化和基因转录方面有着非常重要的意义。LSD1可以移除组蛋白H3赖氨酸残基上的一甲基和二甲基修饰,对K4、K9的去甲基化影响着基因的转录调节。我们发现LSD1在Nocodazole同步化的HeLa细胞中被高度磷酸化。LSD1在细胞间期能够定位在中心体上,在细胞有丝分裂期定位在纺锤体两极。抑制LSD1的表达导致细胞在有丝分裂期染色体分离异常,同时,有丝分裂调控的核心蛋白MAD2和BubR1的水平下降。我们进一步发现LSD1可以结合到MAD2和BubR1的启动子上并局部影响组蛋白H3K9的甲基化,是调控MAD2和BubR1启动子活性的阳性因子。因此我们认为LSD1可以通过调节MAD2和BubR1转录活性来调控细胞有丝分裂期染色体的分离。