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鸡蛋是八大类主要过敏原之一,卵白蛋白是其中的一种重要过敏原组分。论文建立了卵白蛋白免疫检测方法;研究了不同加工条件对卵白蛋白免疫反应性和结构的影响,为开发低致敏鸡蛋食品提供依据。论文以卵白蛋白为免疫原制备了特异性多克隆抗体,并建立了卵白蛋白间接竞争ELISA 方法,方法的 IC50 值为 1.22±0.075μg/mL。分别采用湿热60℃、100℃,干热100℃、150℃、200℃,高温灭菌处理,超高压400MPa、500MPa、600MPa处理卵白蛋白溶液和固体样品,并通过BCA试剂盒测定蛋白回收率,ELISA方法测定蛋白免疫反应性、SDS-PAGE测定蛋白一级结构、圆二色谱分析二级结构的变化,系统探讨不同热及压力作用对卵白蛋白的性质及结构的影响。试验表明,湿热60℃处理卵白蛋白的溶解度无显著变化(P<0.05),湿热100℃、干热150℃、高温灭菌处理样品溶液、超高压400MPa、500MPa、600MPa处理固体样品和样品溶液均使卵白蛋白的溶解度显著下降(P<0.05),干热200℃和高温灭菌处理卵白蛋白固体样品导致卵白蛋白的溶解度几乎为0,这可能是由于高温使得卵白蛋白疏水基团暴露,疏水性增加所致,而高温灭菌处理固体样品导致其溶解性降低的主要原因在于高湿度加剧了卵白蛋白的疏水性的变化。湿热60℃、干热100℃、干热150℃处理、400-600MPa超高压处理对卵白蛋白的免疫反应性没有显著影响,高温灭菌和湿热100℃处理使卵白蛋白的免疫反应性显著下降(P<0.05)。SDS-PAGE结果显示,所有处理条件下卵白蛋白的一级结构均没有发生变化,但圆二色谱结果显示,高温灭菌和湿热100℃处理的卵白蛋白αα-螺旋和β-转角向β-折叠转变,β-折叠结构的增多意味着蛋白形成聚合物,聚合物的形成可能掩盖了过敏原表位,导致了免疫反应性的降低。