胶原蛋白是生物体中广泛存在的一类结构蛋白。近年来，胶原基生物材料在医学组织工程中得到广泛的应用。鱼类胶原是一种新兴的天然胶原资源，在生物医学材料中具有潜在的应用价值。但是，与哺乳动物胶原相比，鱼类胶原的热稳定性较低从而极大的限制了其应用范围。本研究以青鱼鱼皮为原料，分别制备酸溶性胶原蛋白（ASC）和酶溶性胶原蛋白（PSC），重点开展了胶原结构特征、基本理化性质、热稳定性和细胞生物学性能的系统研究并与哺乳动物来源的猪皮酶溶性胶原蛋白（PPSC）进行比较。在此基础上，进一步开展青鱼皮胶原热变性行为以及变性程度对胶原性能的影响研究，，以期为淡水鱼胶原蛋白在实际生产、应用和储存方面提供理论基础。在低温环境下，采用常规方法提取并分离纯化青鱼皮酸溶性胶原蛋白ASC、酶溶性胶原蛋白PSC和猪皮酶溶性胶原蛋白PPSC。ASC和PSC得率分别为15.5%和26.5%。紫外光谱、傅里叶红外光谱、SDS-PAGE分析表明，提取得到的胶原蛋白均为典型的Ⅰ型胶原蛋白并具备完整的三螺旋结构。氨基酸组成分析表明，ASC和PSC有相似的氨基酸和亚基组成，二者在蛋白二级结构上仅有轻微的差异。DSC分析结果表明，青鱼皮ASC和PSC的热变性温度明显低于猪皮PPSC。体外酶降解实验证实，ASC和PSC能被胶原蛋白酶降解且其对胶原酶的敏感性要高于PPSC。NIH3T3细胞培养实验表明，ASC、PSC均未产生显著的细胞毒性，证实青鱼皮胶原蛋白具有良好的生物相容性。利用DSC为研究平台，分析了PSC在不同条件下的热变性行为。研究结果表明，胶原蛋白含水量、溶胀时间、溶胀体系酸度强弱、酸的种类、离子强度、离子种类等因素均会导致胶原热变性温度的变化。低含水量时的固态胶原蛋白热稳定性最好（139.14℃），但经溶剂溶胀后，其变性温度显著下降；在不同的溶剂溶胀体系中，酸性溶胀体系能显著的降低胶原热稳定性，且其热变性温度随酸度的增加而逐步降低；在水溶胀体系中，缓冲溶液PBS可有效提高胶原的热稳定性能（43.26℃），无缓冲作用的NaCl溶液，离子强度的越高，其热稳定性越低。以未变性的PSC为初始胶原原料，分别在不同的条件下进行适度热处理（33℃下30、180min和40℃下处理30min），得到不同变性程度的胶原样品。DSC、GPC-LLS、红外光谱、SDS-PAGE分析表明适度热处理分别得到低度变性胶原（LD-PSC）、高度变性胶原（HD-PSC）和完全变性胶原（FD-PSC）。体外酶降解实验表明，胰蛋白酶和胃蛋白酶对未变性胶原蛋白几乎没有水解效果，但随着变性程度的增加，胶原蛋白对胶原蛋白酶、胰蛋白酶和胃蛋白酶的酶敏感性逐渐增加（p＜0.05）。浊度实验表明，随着胶原蛋白变性程度的增加，其体外自组装能力逐步减弱，完全变性的胶原样品完全丧失自组装能力。不同变性程度胶原蛋白自组装产物的纤维粒径依次为：N-PSC（107.8±6.1nm）＞LD-PSC（93.8±5.4nm）＞HD-PSC（80.7±5.9nm）（p＜0.05），D周期值依次为：64.6nm±3.5nm、60.9±5.5nm、52.2816±5.2nm（对照样品猪皮PPSC为67.5345±4.1nm）。该研究表明，胶原蛋白的体外酶降解性能、体外自组装性能及产物构造受热变性和变性程度的影响而发生变化。以N-PSC、LD-PSC、HD-PSC和FD-PSC为原料，在相同条件下制备胶原海绵材料，分别通过SEM观察、机械强度测定、溶胀率和酶降解分析以及体外细胞培养实验开展胶原海绵材料性能研究。结果表明：随着变性程度的增加，海绵材料原有的多孔结构特性和水溶胀稳定性下降；机械拉伸性能和耐酶降解性能减弱；但其促细胞增殖能力有所增加。