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血管紧张素转化酶在血压调节中具有双重的作用，它将无催化活性的血管紧张素Ⅰ转化为具有活性的血管紧张素Ⅱ，同时，它还可催化降压物质舒缓激肽分解从而导致血压升高。食品蛋白质中存在着活性肽，其中对血管紧张素转化酶具有抑制作用的活性肽（降血压肽）的研究在国内外尤其引人注目，它可通过酶水解食品蛋白质而获得。采用鸡蛋蛋黄蛋白质为原料，经超临界CO2-乙醇萃取出蛋黄油和卵磷脂纯化蛋黄蛋白质，得到含量为74.68％的蛋黄蛋白质，蛋白质含量较传统的溶剂提取法提高了24％。经SDS—PAGE法测定，得蛋黄蛋白主要由35kDa、40kDa、67kDa和100kDa以上分子量的蛋白质组成。用12种蛋白酶酶解蛋黄蛋白质，结果显示所用酶水解产物对ACE皆具有抑制作用；采用体外保温抑制实验将其中活性较好的6种酶解产物进行筛选，确定了产物对ACE的抑制类型，并筛选出酶L为制备蛋黄降血压肽的酶类，其水解产物的IC50为1.19mg／mL。考察了各因素对酶解的影响，得到蛋黄蛋白质酶解作用最适水解时间为300min、温度为45℃、pH为9.5、底物浓度为60g／L、加酶量为0.42g／kg，此时蛋黄蛋白质水解度为17.2％，氮溶解指数为89.09％，平均肽链长度为6.5。建立了酶解蛋黄蛋白质的水解动力学模型，得到其动力学方程为r=（270.2E0-0.4125S0）exp[-0.23（DH）]，动力学模型与实验结果吻合较好。蛋黄水解液经活性炭脱色、采用截留分子量为10K和3.5K的超滤膜进行分离，所得蛋黄降血压肽超滤液对ACE抑制活性明显提高；用D61大孔阳离子交换树脂对分子量小于3.5kDa的水解液进行分离，确定了离子交换分离降血压肽的适宜条件为：采用pH4.1、浓度为0.05 mol／L的乙酸钠缓冲溶液+1.0mol／L的NaCl溶液，梯度洗脱，上样量为25mg／mL（湿树脂体积），洗脱速度为0.5mL／min，在此条件下，肽的得率与活性回收率分别为67.2％和73.59％。用Sephadex G-15对离子交换树脂分离出的穿透峰和洗脱峰分别进行分离和纯化，用RP-HPLC分离纯化最大活性组分峰，用RP-HPLC和高效毛细管电泳（HPCE）进行纯度鉴定，经薄层色谱分析和电喷雾质谱鉴定表征了降血压肽EY-1的结构序列为Leu-Tyr-Pro。蛋黄水解液的功能研究实验表明，蛋黄水解液有较好的耐热、耐酸稳定性，并发现不同分子量范围的水解产物具有较好的抗油脂氧化性能。与肠道酶作用结果表明，蛋黄水解液与胃蛋白酶作用后其IC50值由1.19mg／mL变为0.94mg／mL，与胰蛋白酶作用后产物的IC50则增至3.19mg／mL，活性有一定的损失，并经毛细管电泳肽谱图得到证实。