本研究主要目的:利用胃蛋白酶酶解核桃粕粉得到核桃粕蛋白肽,然后采用多种分离方法,提取纯化高活性的ACE抑制肽。主要方法:首先用单因素试验、正交试验确定最佳酶解条件;然后采用微滤、超滤、葡聚糖凝胶色谱层析等方法提取ACE抑制肽粗品,用高效液相色谱确定ACE抑制肽粗品的活性;再用反相高效液相色谱、AKTA蛋白分离纯化系统对ACE抑制肽粗品进行分离纯化,最终对高活性的ACE抑制肽纯品进行N-端氨基酸测序,并人工合成,进行体外模拟消化实验和验证性实验。结果表明:通过单因素、正交试验,确定了胃蛋白酶的最佳酶解条件:酶解温度为55℃,料液比为1:20,pH值为2.8,加酶量为3.5%,酶解时间为4.0h。在最优条件下进行验证实验,最终测得核桃粕蛋白质的水解度为16.4762%。通过微滤、超滤、葡聚糖凝胶层析等方法制备的ACE抑制肽粗提品,经高效液相色谱检测ACE抑制率,筛选得到活性较高的ACE抑制肽粗品,其IC₅₀达0.2633 mg/mL。经过反相高效液相色谱、AKTA蛋白分离纯化系统分离纯化出的活性最高的ACE抑制肽,再经蛋白测序仪测序,测得ACE抑制肽的序列为:酪氨酸-缬氨酸-脯氨酸-组氨酸-色氨酸-天冬酰胺-亮氨酸（YVPHWNL）,其分子量为929.03。人工合成测序后的ACE抑制肽YVPHWNL,经过体外模拟胃肠消化实验,采用高效液相色谱测其活性,得到消化前后ACE抑制肽的IC₅₀值分别是0.1357μM/mL、0.1732μM/mL。研究意义:本研究通过提取纯化核桃粕蛋白肽,得到活性较高的ACE抑制肽,并成功测定其结构,对于降血压的研究提供了一定的理论依据,也为降血压保健食品奠定了基础。