构成地球上的生命体蛋白质有20种氨基酸,唯有甘氨酸没有手性,并且甘氨酸是最简单的氨基酸。研究甘氨酸对蛋白质结构和生物体手性的研究有重大意义。它在结晶状态上,有α、β、γ三种形态,并且以两性离子的形式存在(NH3+CH2COO?)。α-甘氨酸具有单斜结构,空间点群分别是P21/n。我们用恒温慢蒸发法制得了高纯度的α-甘氨酸单晶。1999年Chilcott等人发现,通常是绝缘体的α-甘氨酸,在304K左右有导电行为,但导电机理不清楚。为了了解其导电机理,本文中研究了α-甘氨酸单晶的变温拉曼光谱,发现晶体中NH3+扭曲振动模式分裂,表现为N?H(6)…O(1) (491 cm?1)和N?H(7)…O(2) (483cm?1)模式,以及CO2?摇摆模式(503 cm?1),在304K均有不连续性变化。由于α-甘氨酸晶胞中NH3+和CO2?基团构成的电偶极子在变温下重新定向,出现两性离子电荷重心变化致使晶体极化,引起晶体在304K左右发生了铁电相变。我们也研究了α-甘氨酸多晶粉末的变温拉曼光谱,发现它和单晶有类似的行为,NH3+扭曲振动模式分裂,并且在304K有不连续性变化。在整个α-甘氨酸晶体结构中,极化是晶体本身内在的一种性质,所以α型-甘氨酸多晶粉末在大约在304K也可能发生了铁电相变。同时发现晶格振动(162cm-1)、CH2弯曲振动、CH2扭曲振动、CH2反对称伸缩振动模式和COO -1弯曲振动、COO -1反对称伸缩振动、CN伸缩振动以及NH3+扭曲振动、NH3+对称变形模式在90-170K和308-400K两个温度区域的分裂,它们分裂的不同原因被解释。