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蜘蛛牵丝因其优异的机械性能越来越多地作为材料应用于医疗、建筑等领域。但天然蛛丝产量低，利用原核生物反应器生产重组蛛丝是目前人工获得大量蛛丝的有效手段。本研究用拟蜘蛛牵丝蛋白基因单体(S)和二聚体(2S)分别构建了原核表达载体pGEX-S和pGEX-2S，转化大肠杆菌并诱导其表达，用产量多的重组蛋白为抗原，免疫小白鼠以制备抗血清。通过此方法可以探索建立适宜的重组蛛丝原核表达体系，也为检测其在真核表达提供材料。 本研究主要内容包括：⑴拟蜘蛛牵丝蛋白基因序列的合成:根据棒络新妇蛛的cDNA片段人工合成拟蜘蛛牵丝蛋白基因单体(S)，并构建了二聚体(2S)。⑵原核表达载体的构建:基因单体（S)合成后与克隆载体pUC57相连，得到重组质粒pUC57-S再通过酶切、连接、转化等合成二聚体（2S）;分别将S和2S片段与表达载体pGEX-2T相连，获得可用于原核表达的重组质粒pGEX-S和pGEX-2S。⑶重组蛋白的表达和纯化:将重组质粒pGEX-S和pGEX-2S转化入表达型感受态细胞BL21中，并对菌株的表达条件进行了摸索，发现0.8mmol/l的IPTG诱导4小时为最好。提取总蛋白进行Western Blot，发现S-GST的表达量明显高于2S-GST。利用亲和层析法纯化重组蛋白S-GST，用于多克隆抗体的制备。⑷拟蜘蛛牵丝蛋白基因单体(S)多克隆抗体的制备:取适量纯化后S-GST重组蛋白与佐剂混合乳化，利用皮下多点注射的方法免疫8只CDⅠ小白鼠，免疫结束后经ELISA检测，发现其中的两只小鼠的抗血清浓度较高，可用于后续实验。