将广西眼镜王蛇毒酸性磷脂酶A2-1(APLA2-1)基因克隆至表达载体pBLMVL2和 pET28a(+),分别转化入大肠杆菌RR1和BL21,经过诱导,SDS-PAGE检测,重组质粒pBLMVL2-APLA2-1无明显表达, pET28a-APLA2-1在18kD有一明显的表达条带,表达产物APLA2-1约占细菌总量30%,并以包涵体的形式存在,将产物变复性后用Sephadex G-75 纯化,产物经过SDS-PAGE检测只有单一条带, 通过Western-blot检测,证实纯化产物即是酸性磷脂酶A2 ，最后对表达的APLA2进行了酶活性和生物活性的测定，至此我们在大肠杆菌中表达了广西眼镜王蛇毒APLA2 。此外，我们从广西眼镜王蛇毒腺中提取总RNA，根据种属关系接近的台湾眼镜蛇毒酸性磷脂酶A2（简称APLA2）两端非翻译区的保守序列设计引物，利用RT-PCR进行体外扩增，获得磷脂酶A2基因，克隆至pMD18-T载体，经测序筛选出APLA2-1、APLA2-2及一个新的酸性磷脂酶A2（命名为APLA2-3）。根据测序结果确定了APLA2-3基因的全序列，并由此推导编码的氨基酸序列。利用Antheprot 4.3c蛋白序列分析软件包计算它的等电点为4.885，相对分子质量为16.543kD,并预测了它的二级结构和部分理化性质。同源性比较表明，APLA2-3的1~39位氨基酸残基序列与APLA2-2相同，其同源性为64%，而40~108位氨基酸残基序列与APLA2-1相同，其同源性为69%，109位氨基酸残基序列不同于这两种APLA2 ，这揭示了PLA2具有基因多样性，可能与物种进化和生物活性有关，并为进一步研究PLA2的结构与功能的关系提供更多的信息。