位于脂多糖外侧的O抗原影响细菌的致病性。负责合成O抗原的基因簇决定了O抗原的遗传多样性。O抗原基因簇中的糖基转移酶足负责将活性糖供体转移到糖受体上的一类蛋白，可以特异地识别其供体和受体。自然界中存在成千上万的糖基转移酶，各自完成不同的功能。　　 大肠杆菌中的很多菌株都可以引发腹泻等疾病，沙门氏菌也是一种常见的致病菌，常引起各种食源性疾病的爆发。大肠杆菌和沙门氏菌具有相似的O抗原基因簇，亲缘关系较近，很有可能起源自同一祖先。　　 本研究中，对大肠杆菌O107和O117 O抗原合成过程中的糖基转移酶基因wclY的功能特异性进行了研究，二者的受体相同(D-Gal)但供体不同，在O107中是D-GlcNAc，而在O117中是D-Glc。但是在O107和O117中，WclY只发生了3个氨基酸的替换，分别是W119G、C194R和D217N，而导致其供体的不同。因此，对这3个氨基酸分别进行定点突变来研究其特异位点。　　 二级结构分析显示O107 WclY的第119位和第194位氨基酸的改变，其二级结构发生了较大的改变，与O117 WclY的二级结构较为相似;但第217位氨基酸的改变并没有引起二级结构的改变。因此，我们预测119位的甘氨酸和194位的半胱氨酸决定了O117 WclY糖基转移酶供体特异性，对完成供体D-Glc的转移起到了更为重要的作用。　　 血清学实验和LPS电泳图谱显示，O107 WclY的第119位的色氨酸突变为甘氨酸以及194位的半胱氨酸突变为精氨酸时，该突变体的功能类似于O117WclY，完成了对供体D-GlcNAc的转移;但第217位的天冬氨酸突变为天冬酰胺时，无法完成对供体D-GlcNAc的转移。这也就说明，第119位的甘氨酸和第194位的精氨酸对完成D-GlcNAc的转移是极其重要的，笫217位的天冬酰胺并不影响其特异供体的转移。　　 推测大肠杆菌O112ac O抗原基因簇中具有类似于大肠杆菌O117 WclY功能的糖基转移酶基因WfeK，但其与O117 WclY的氨基酸序列相似性仅为34％。WfeK第194位的氨基酸为精氨酸，与O117 WclY相同，我们构建了WfeK的克隆并定点突变WfeK第194位精氨酸为半胱氨酸来研究其功能。　　 重组菌株的血清学实验和LPS电泳图谱显示，O112ac WfeK具有转移D-GlcNAc至D-Gal的的功能。其194位的精氨酸突变为半胱氨酸时，失去了这种功能。这也进一步说明了第194位精氨酸对WfeK的活性是非常必要的。　　 分析沙门氏菌O55和大肠杆菌O103的O抗原基因簇，发现一对类似于大肠杆菌O107和O117的wclY的糖基转移酶基因，在沙门氏菌O55中是wbdV,在大肠杆菌O103中是wbtF，这两个基因的氨基酸序列相似性仅为47％。我们推测WbdV转移D-Glcp到D-GalpNAc，而WbtF转移D-GlcpNAc到D-GalpNAc。　　 缺失沙门氏菌O55 wbdV后，回补wbdV和O103 wbtF。血清学分析和LPS电泳图谱结果表明，wbdV的缺失菌因LPS不完整而无法与特异血清发生凝集;回补wbdV的缺失菌具有完整的LPS而与其特异血清发生凝集反应;回补O103wbtF的缺失菌虽然具有完整的LPS，却仍不能与沙门氏菌O55特异血清发生反应，说明WbdV和WbtF功能的差异是造成两种O抗原结构差异的主要原因之一。