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哺乳动物LanCL1(lanthionine synthetase C-like protein-1)是一类功能研究较少的蛋白，与原核生物LanC(lanthionine cyclase)在序列上有约15％的同源性，后者能催化抗菌肽成熟阶段半胱氨酸与双键的加成反应。最近有研究表明人源LanCLl能特异性结合谷胱甘肽(GSH)。我们采用单波长反常散射(SAD)解析了人源LanCL1的结构，进一步通过分子置换解析了LanCL1-GSH复合物的结构。LanCL1是一个结合锌，整个结构呈双层α-螺旋桶状折叠，它的内层和外层都有七个α-螺旋，内层或外层里的七个α-螺旋彼此平行，特别是每个内层螺旋的N端非常保守，含有这个家族特征性的GXXG序列。此外，它的N端还有一个由两个小螺旋张开的loop。我们结合突变试验和体外BIAcore实验证实这一区域的PXXDY motif能结合和生长因子信号传导相关的蛋白EPS8(生长因子受体底物蛋白8)上的SH3 domain，并且GSH能降低这种相互作用，反之GSH浓度的降低会增加它们相互作用的能力。因此，哺乳动物内的LanCL1及其同源蛋白可能在耦合细胞的氧化还原状态和生长因子的信号传导上有重要的直接作用。