本实验以海生蓝隐藻（Chroomonas placoidea T13）为原材料，经培养、收集、破碎、硫酸铵沉淀、分子筛层析等方法分离纯化得到藻蓝蛋白（PC-645），并对其亚基构成、亚基差异、蛋白结晶形式等性质进行了研究。　　在不加入任何去污剂的情况下，初步摸索了PC-645的结晶条件，并观察到蓝色的结晶，为今后空间结构分析奠定基础。　　经过IEF和SDS-PAGE分离分析、二级质谱鉴定，证实了隐藻藻蓝蛋白PC-645中新的发光亚基—β2的存在，且该亚基与已知的β（我们称之为β1）亚基相比，等电点更低，分子量也更低（β1：等电点PI=6.0，分子量20.3kDa；β2：等电点PI=5.7，分子量18.5kDa）。且不同硫酸铵饱和度分级沉淀并纯化得到的PC-645，其β1亚基和β2亚基的比例也是有差异的，且β2亚基在疏水性低的沉淀物中比例更高，随着硫酸铵饱和度的升高，其沉淀中β2亚基的比例反而会降低，该亚基可能与PC-645的疏水性直接相关。　　质谱分析结果显示β1和β2亚基酶解后的肽片段的质荷比不同，一级肽指纹图谱的差异证明两种β亚基的一级序列存在差异性。　　液相系统采用分析型的安捷伦1100和半制备型的Waters600两种，色谱柱为反向C18的色谱柱，液相的洗脱采用10％乙腈（ACN）0.1%三氟乙酸（TFA）到100%ACN0.1% TFA的线性梯度洗脱，液相分析结果表明，β1和β2亚基在极性端和非极性端都有一些细微的差异，与质谱分析结果相互印证。