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从大鼠肾脏中提取并纯化了三肽基肽酶Ⅰ（Tripeptidyl peptidase I 、TPPⅠ）。测定了它的理化性质，包括它的分子量，底物的特异性和部分氨基酸序列。通过非变性的凝胶电泳法和凝胶过滤法，测得其分子量为280KD，通过β-MED非存在和存在下的SDS-PAGE电泳法，测得分子量为43KD和46KD。这些结果表明了该酶是由六个相同的亚基组成。在最适pH4.0条件下，该酶对Ala-Ala-Phe-McA底物的Km，Vmax ,值分别是：680μM，3.7μmol.min-1 。TPPI能被DFP和HgCl2有效地抑制，被PCMBS中等程度地抑制。这些结果表明了TPPI是一种受疏基试剂调解的外肽类型的丝氨酸水解酶类。首次克隆的大鼠肝脏的TPPI的cDNA，并且推导出了它的氨基酸序列。它的cDNA是由2485bp所组成，在编码区域编码563个氨基酸。通过Northern blot分析，TPPI mRNA的表达顺序为；肾≥肝＞心＞脑＞肺＞脾>>骨骼肌和睾丸。这一结果和通过免疫组织化学染色<WP=135>法测定TPPI的抗原结果是相似的。为进一步探讨大鼠三肽基肽酶Ⅰ( Tripeptidyl peptidase I，TPP I)的生物学活性，特别是对具有生物学活性的小分子肽的降解作用机制的研究，用高效液相层析的分离技术和飞行质谱检测技术，在体外分析了大鼠TPPⅠ对Ang I、II、III等小分子肽的水解作用。结果表明,大鼠TPP I能不同程度地降解Ang I、II、III的N-末端而释放出三肽。并且水解Ang III的速度远远大于人工合成底物 Ala-Ala-Phe-MCA的速度，即水解速度的大小顺序为：Ang III >> Ala-Ala-Phe-MCA〉Ang II>Ang I。因此证明, Ang III可能是TPP I的一个好的天然底物。