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本论文主要研究了谷氨酰胺转胺酶基因在大肠杆菌中的表达，并将该基因转入枯草芽孢杆菌中，实现了该酶的分泌表达。对大肠杆菌BL21/pET-tg的诱导表达条件进行了优化，对纯化后的重组蛋白的酶学性质作了初步研究，
以枯草芽孢杆菌DB104染色体DNA为模板，利用PCR技术成功地扩增得到谷氨酰胺转胺酶基因（tg），并与大肠杆菌载体pET-22b（+）相连，构建了重组表达质粒pET-tg。将重组表达质粒pET-tg转入大肠杆菌BL21（DE3）中，构建重组菌BL21/pET-tg，重组菌经IPTG诱导表达出谷氨酰胺转胺酶。表达产物以可溶性和包涵体两种形式存在，酶活为1950 U/g（DCW）。
以重组质粒pET-tg为模板，PCR扩增谷氨酰胺转胺酶基因（tg），将其与枯草芽孢杆菌质粒pWB980相连，构建了枯草芽孢杆菌重组表达质粒pWBTG。采用原生质体转化的方法将重组表达质粒pWBTG转入枯草芽孢杆菌DB104中，构建重组菌DB104/pWBTG，实现了该基因的分泌表达，培养24h后酶活达到318 U/g（DCW）。
对大肠杆菌BL21/pET-tg的诱导条件进行了优化，结果为：当OD600为1.2左右时，添加IPTG至终浓度为0.2mmol/L，同时温度降至25℃开始诱导，诱导时间为5h。优化后产物绝大部分以可溶形式存在，酶活由1590U/g（DCW）提高到2200U/g（DCW），比优化前提高了的38％。
采用Ni2+亲和柱对重组菌BL21/pET-tg表达的目的蛋白进行纯化，对纯化后的谷氨酰胺转胺酶的酶学性质进行了初步研究，结果为：目的蛋白的最适反应温度为60℃；在75℃下可以保持稳定性，超过75℃酶活损失严重；最适pn值为8.0，在pH值7.0-9.0之间酶活较高；酶活不依赖Ca2+，但Ca2+对该酶具有抑制作用。