Mucin16（简称MUC16），是1981年美国科学家Bast等报道以卵巢上皮性癌细胞株OVCA433为抗原制备的鼠源性单克隆抗体OC125所识别的糖蛋白抗原。MUC16是一种跨膜蛋白，为Mucin(文中简称MUC)家族的成员之一。研究表明，MUC16在80％以上卵巢癌中高表达，另外在子宫内膜癌、胰腺癌、结肠癌、乳腺癌和肺癌细胞中也有过表达。MUC16的胞外部分可被剪切释放到胞外基质或血清中，即临床上常用于卵巢癌的诊断及预后检测的肿瘤标志物CA125，但是MUC16是否参与调控卵巢癌的增殖或转移尚不得而知，人们对其的生物学功能及信号通路了解甚少。　　 β-catenin是一个已知的致癌基因，也是Wnt信号转导途径的关键蛋白。它可促进肿瘤的生长和增殖，它的过表达及突变形式已被观察到存在于多种肿瘤包括卵巢癌中。通过比对，我们发现MUC16含有一个相似于同家族成员MUC1与β-catenin的氨基酸结合序列(SXXXXXSS)，由此我们推测MUC16可能是β-catenin潜在的结合蛋白。虽然人们已猜测MUC16可能与β-catenin相互作用，但是至今仍无直接证据表明他们之间的相互作用。为了探索MUC16能否与β-catenin相结合，并通过该相互作用而影响肿瘤的生长或转移，我们制备了可以识别细胞内源的MUC16的单克隆抗体，作为研究MUC16与β-catenin相互作用的工具，以便进一步探讨MUC16和肿瘤信号通路的关系。　　 利用上述单克隆抗体，通过免疫共沉淀和免疫荧光共定位实验我们发现MUC16和β-catenin蛋白存在直接相互作用，另外GST Pull-down实验也帮助我们确定了β-catenin蛋白对于结合MUC16必要的一段序列。我们还通过细胞核质分离实验证实MUC16有助于β-catenin从细胞质向细胞核转运，利用报告基因实验发现MUC16可激活Wnt信号转导途径，并促进其下游致癌基因的表达。这些结果为进一步研究MUC16在肿瘤发生和转移过程中的生物学功能打下了基础。