蛋白质的糖基磷酸肌醇化(GPI)修饰是将GPI定位于细胞膜或细胞壁的信号。目前已对酵母GPI蛋白的细胞定位信号有一定了解，但对丝状真菌GPI蛋白的定位则了解甚少。　　 AfPhoA是丝状真菌烟曲霉(Aspergillus fumigatus)的酸性磷酸酯酶，是GPI修饰的蛋白。该蛋白首先分离自细胞膜，随后又发现该蛋白与细胞壁结合。分析其C-端序列也未发现已知的定位信号，因此目前还不能确定其细胞定位。　　 作者以绿色荧光蛋白(GFP)作为报告分子对AfPhoA的细胞定位进行了研究。为此作者用烟曲霉几丁质酶AfChiB1的启动子和N-端信号肽构建了可在烟曲霉中分泌表达GFP的表达载体pchiGFP。在此基础上将AfPhoA的C-端与GFP融合，融合质粒与pCDA14共转化烟曲霉后筛选到一株转化子。该转化子可表达融合GFP，在诱导和非诱导条件下，融合GFP均主要分布在细胞膜上，随培养时间的延长，融合GFP在细胞壁上也有少量分布；在培养上清液中只能检出约30KD的GFP融合蛋白，而没有完整的GFP融合蛋白，推测为从GPI锚上水解释放的。作者的研究结果表明，AfPhoA蛋白GPI修饰的作用是使该蛋白定位于细胞膜。本研究不仅初步确定了AfPhoA蛋白GPI修饰的细胞膜定位功能，而且为烟曲霉基因与蛋白质功能的研究建立了一个有效表达系统。