【摘 要】
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研究目的:SUN2（Sad1和UNC84结构域包含2）蛋白是核骨架和细胞骨架（LINC）复合体的衔接蛋白,通过连接细胞的细胞质和核骨架来维持核结构,是细胞和组织正常生理功能所必需的。然而,SUN2在细胞中的翻译后修饰及其机制尚不清楚,本研究旨在探索SUN2在细胞中的翻译后修饰及其作用机制。PRMTs（蛋白质精氨酸甲基转移酶）家族主要是将甲基从S-腺苷甲硫氨酸（Ado Met）转移到精氨酸的胍基氮上
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研究目的:SUN2（Sad1和UNC84结构域包含2）蛋白是核骨架和细胞骨架（LINC）复合体的衔接蛋白,通过连接细胞的细胞质和核骨架来维持核结构,是细胞和组织正常生理功能所必需的。然而,SUN2在细胞中的翻译后修饰及其机制尚不清楚,本研究旨在探索SUN2在细胞中的翻译后修饰及其作用机制。PRMTs（蛋白质精氨酸甲基转移酶）家族主要是将甲基从S-腺苷甲硫氨酸（Ado Met）转移到精氨酸的胍基氮上,产生S-腺苷高半胱氨酸（Ado Hcy）和甲基精氨酸[1],一般认为这些家族的蛋白主要修饰组蛋白,但越来越多的研究发现这些酶还可以修饰其他蛋白,但是其修饰的蛋白底物仍需进一步研究。研究方法:本研究通过蛋白免疫共沉淀实验检测了SUN2和PRMT1、PRMT2、PRMT3、PRMT5、PRMT7的相互作用,并且免疫荧光实验进一步验证SUN2上述结果;质谱检测SUN2的甲基化位点,Western bo Lting和CO-IP验证SUN2介导PRMT5发生精氨酸甲基化,且受甲基化位点的影响;泛素化实验和半衰期实验检测PRMT5过表达和敲低后对SUN2泛素化水平以及蛋白稳定性影响,进而研究出SUN2是否翻译后修饰及其作用机制。研究结果:在本研究中,CO-IP和免疫荧光实验发现SUN2可以和PRMT5相互作用,质谱结果表明SUN2存在两个甲基化位点（R349、R387）,可以被精氨酸甲基转移酶5（PRMT5）甲基化。Western bo Lting和CO-IP实验验证SUN2与PRMT5相互作用后发生精氨酸甲基化,且相互作用不受甲基化位点的影响;泛素化实验和半衰期实验表明过表达和敲低PRMT5,细胞中SNU2的泛素化水平和蛋白稳定性可被提高和降低。研究结论:1.SUN2仅与PRMT家族中PRMT5发生相互作用;2.SUN2存在精氨酸甲基化位点且是通过PRMT5介导的;3.PRMT5介导SUN2发生精氨酸甲基化后影响SUN2的泛素化水平进而影响蛋白稳定性。
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