GlmZ是大肠杆菌中非编码的小RNA。它主要参与调控glmS mRNA的翻译表达，全长207个核苷酸，并且在调控的过程中依赖分子伴侣Hfq蛋白质。当细菌在准备分裂时，细胞中会大量合成生物膜，合成生物膜的必要条件就是需要大量的葡萄糖胺-6-磷酸(GlcN6P)，而葡萄糖胺-6-磷酸需要葡萄糖胺-6-磷酸合成酶(GlmS)的催化。基因glmS就会被激活，转录出glmS mRNA。大肠杆菌中glmSmRNA的转录后调控是通过小RNA GlmZ来调控。　　在本实验中，我们试图通过SHAPE的方法研究小RNA GlmZ和RapZ蛋白质的相互作用，希望得到它们之间具体的结合位点。SHAPE的全称是Selective 2-hydroxyl acylation analyzed by primer extension，就是对2-OH选择性标记，然后通过引物延伸的方法得到RNA的二级结构。为了建立这种方法，我们先以tRNA作为实验对象，成功的进行了摸索实验。从SHAPE的实验结果可以得出tRNA的二级结构是经典的三叶草模型。然而在进一步使用SHAPE研究GlmZ的结构以及它和RapZ的结合位点过程中，我们遇到了若干实验问题，最终未能顺利完成这部分研究。同时我们还通过晶体学方法得到了RapZ蛋白质的晶体，并且收到了2套分辨率在3A以内的衍射数据，但是由于晶体堆积上的问题，结构并没有解出来。在其它研究中，我们还使用SHAPE技术研究了rox2 R2H1RNA的二级结构。　　另外，大肠杆菌中的CsdA蛋白质是一类DEAD-box RNA解旋酶，它是由629个氨基酸残基组成的多结构域的蛋白质。主要功能是参与细胞内的许多RNA有关的代谢过程，例如: RNA降解，前体mRNA的剪切，翻译起始，核糖体的生物合成等等。在之前的实验工作中我们已经发现了CsdA是由两个串联的RecA-like组成保守的核心结构域，一个二聚体结构域(DD)和一个RNA结合结构域(RBD)以及C端的尾巴构成，而且在二体的形态下发挥功能，并且我们已经得到各个结构域的结构和功能。CsdA的核心结构域主要发挥解旋酶和ATPase的功能，我们通过解旋实验发现CsdA要想行使解旋功能必须形成二体，但是并不需要两个核心结构域。而且通过酶活实验和荧光偏振实验发现，CsdA的RBD结构域在它结合RNA的过程中起到了重要的作用。