蓝藻是地球上分布最广泛、最原始的放氧光合作用原核生物,其光合作用是从藻胆蛋白组成的藻胆体结构吸收光能开始的。藻胆蛋白是一个多亚基组成的蛋白复合物,每个亚基上结合不同的开环四吡咯色素分子（色基）,使得它们可以吸收不同波长的光能。能量在藻胆蛋白之间几乎以100%的效率传递到光反应中心。别藻蓝蛋白（APC）位于藻胆体核心,具有特殊的光谱特征。APC由α和β亚基组成,每个亚基只结合一个色基PCB,但由单体（αβ）聚集为三聚体（αβ）3后,其光谱性质发生了巨大的变化。APC是以三聚体形式参与光能传递的,因此,研究其合成和组装能使我们更好的理解其功能,即光能传递的基础,并为人工组装藻胆体提供根据。本文以集胞藻PCC 6803 APC为研究对象,首先研究了APC的生物合成,即色基PCB是如何共价结合到脱辅基亚基上的过程。我们在大肠杆菌体内重组了荧光APCα和β亚基生物合成的完整通路。利用双表达载体,将APC脱辅基亚基ApcA或ApcB、合成色基的血红素氧化酶HO1、胆绿素还原酶PcyA及催化PCB结合到脱辅基亚基上的裂合酶CpcS/U在大肠杆菌中共同表达。通过诱导,大肠杆菌能够利用自身的亚铁血红素合成具有与天然APC亚基一致的特征吸收和荧光光谱的重组色素蛋白,holo-ApcA和holo-ApcB。研究还证实,只有在裂合酶CpcS/U同时表达时才能完成色基PCB与脱辅基亚基的正确连接。我们对APCα亚基与PCB进行了体外重组研究,并提出了裂合酶可能的作用机理。裂合酶CpcS/U之间存在相互作用,共同存在时使它们的溶解性和稳定提高。在体外实验中,裂合酶CpcS/U可以与色基迅速的以非共价方式结合,在APC脱辅基亚基存在的条件下,酶还可以将色基转移至脱辅亚基上,并帮助其以正确的构型与蛋白共价结合,获得与天然APC亚基一致的光谱特性。在体外条件下,脱辅亚基能与色素PCB自发结合,但该过程非常缓慢,并且无法获得正确的光谱特征。APC亚基的体内组建和体外重组实验为阐明APC在蓝藻中的生物合成过程提供了理论依据。在确定了集胞藻PCC 6803 APC亚基的生物合成途径的基础上,我们在大肠杆菌体内对APC组装为三聚体（αβ）3进行了研究。利用双表达载体,将APC脱辅基亚基ApcA和ApcB、裂合酶CpcS/U、色素合成酶Ho1和PcyA在大肠杆菌中共同表达。通过多步分离的方法,包括亲和色谱柱、分子排阻凝胶色谱柱等方法,获得与天然别藻蓝蛋白光谱一致的蛋白。根据光谱特征分析、荧光量子产率等显示了重组蛋白具有天然APC相似的性质。胰蛋白酶消化实验证实重组三聚体与天然APC三聚体水解色基多肽的HPLC图谱相近,可以证明利用大肠杆菌体内重组所得到的色素蛋白与天然APC色基结合位点一致。这是首次报道了在大肠杆菌体内重组的APCα和β亚基组装成具有天然APC结构特性的三聚体。以前有报道脱辅基亚基在大肠杆菌的共表达只能获得异二聚体,与该结果相比较,我们认为色基在三聚体组装中起重要作用。LCM是APC重要的连接蛋白,是藻胆体能量传递的终端受体,并对其组装和锚定起重要作用。LCM也是藻胆体中最大的色素分子,由于其本身溶解性很差,关于其生化性质和生物合成的研究不多。我们在大肠杆菌体内重组了LCM（1-240）生物合成的通路。LCM（1-240）在大肠杆菌体内主要以包涵体的形式存在,溶于4M尿素后获得与报道的LCM基本一致的光谱特性。为了提高其溶解性,得到天然状态的表达蛋白,在LCM（1-240）的N端引入了大肠杆菌麦芽糖结合蛋白MBP,得到了光谱特征一致的可溶性的LCM（1-240）,这为下一步对其生化性质进行深入的研究提供了基础。对APC的生物合成及组装的研究,有助于我们探讨其结构组成对光谱特性的影响,理解其在蓝藻光传递系统的功能,并有利于进一步阐明别藻蓝蛋白多亚基组装的机理,为下一步人工合成藻胆体提供理论依据。另外,天然别藻蓝蛋白作为荧光标志物在生物学和临床领域应用广泛,通过重组方式获得别藻蓝蛋白,将可以使我们通过分子设计的方法获得功能改进的蛋白,具有一定的应用价值。