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本研究根据单体肌动蛋白(G-actin)可以特异地与DNaseⅠ结合，利用DNaseⅠ亲和层析柱，从10g百合花粉总蛋白粗提取液中纯化得到了大约0.6mg、纯度大于98％、分子量为41kDa的Ca2+依赖性肌动蛋白结合蛋白，并将此蛋白命名为LdABP41。通过对LdABP41进行双向电泳，得到了等电点分别为5.8和6.0的两个蛋白点。对这两个蛋白点的一、二级质谱分析结果表明它们具有高度序列相似性，为LdABP41蛋白的不同异型体。LdABP41的N-端测序和异型体的一、二级质谱鉴定都表明LdABP41和百合花粉的villin即ABP135蛋白具有54％-91％同源性，并位于gelsolin/villin超家族蛋白的G1-G3区域，是gelsolin/villin超家族的新成员。
此外，用纯化的LdABP41多克隆抗体作为一抗，利用Westernblot在拟南芥中也检测到LdABP41类似蛋白-AtABP41的存在。利用相同的蛋白纯化原理，我们用DNaseⅠ亲和层析柱从拟南芥小苗中分离纯化了AtABP41。对AtABP41的二级质谱分析结果表明，胰蛋白酶水解AtABP41蛋白的11个片段和拟南芥的villin3及villin2蛋白的G4-G6区域序列相同。