解脲脲原体（Uu）是引起非淋球菌尿道炎和许多泌尿生殖道疾病的病原微生物。其14个血清型都具有一个主要的外膜抗原,MB抗原（multiple-banded antigen,MB）,是Uu感染时被识别的主要抗原,在宿主细胞与Uu相互作用中起关键作用。因此,研究和制备具有良好免疫原性并能被各型Uu识别的MB抗原保守区蛋白段,对研究Uu的致病机制、临床快速诊断Uu感染的试剂盒研发、肽芯片及疫苗制备等有重要的物质基础意义。本文分析了Uul4个血清型MB抗原氮端的氨基酸序列,发现其前141个氨基酸保守性较好。通过比对后,确定了将要合成的氨基酸序列:其中前68个氨基酸基本按Ⅰ群3型为模板序列,其后的模板按其它13型的共同序列设计。并首次根据大肠杆菌的偏好密码子优化、设计并合成碱基序列,使得拟表达的目的基因序列能够较好地与原核表达系统相匹配,提高表达效率。通过目的基因片段与pET-41a构建重组质粒并转化大肠杆菌后,IPTG诱导表达,SDS-PAGE分析,得到了分子量约为45KD的重组蛋白,并将选定的表达株放大培养,Ni-IDA亲和层析法纯化融合蛋白,确定了结合缓冲液:Na₂HPO₄:NaH₂PO₄ 3:2（20mmol/L）,8M/L尿素,5mmol/L咪唑,pH8.0;洗脱缓冲液:Na₂HPO₄:NaH₂PO₄ 3:2（20mmol/L）,8M/L尿素,500mmol/L咪唑,pH8.0,分别用5%,10%,15%,20%,25%,洗脱液梯度洗涤样品,是比较合适的纯化靶蛋白的条件。纯化后蛋白用ELISA检测临床血清标本,阳性病人血清显示阳性,阴性病人血清显示阴性。