细胞色素P-450酶（P450）是一类以血红素为辅基的b族细胞色素蛋白酶家族,也是生命体药物代谢或固醇类化合物合成过程中的主要蛋白酶。本论文期望通过对一系列模型化合物的研究,推动人们对P450的认识与理解。具体研究工作如下:1.合成了一例单核三价铁卟啉过氧模型[Fe（OEP）（O₂）][Me₄N],并对产物进行了X-ray单晶衍射,傅里叶红外吸收光谱（IR）,电子顺磁共振波谱（EPR）以及紫外可见光谱（UV-vis）表征。在该化合物初步的单晶结构中过氧根配体(O₂^2–)与铁原子以side-on模式配位且O–O键与铁卟啉平面N1–Fe–N3轴线几乎重合,铁原子向过氧根配体偏离卟啉环平面0.68?,卟啉平面呈Dom构型。EPR研究证实了该化合物S=5/2的高自旋态。2.合成并分离了四例非位阻咪唑配位的铁卟啉化合物[Fe（TFPP）（1-MeIm）₂],[Fe（TFPP）（1-VinylIm）₂],[Fe（TFPP）（4-MeHIm）₂]Cl和[Fe（TFPP）（1-EtIm）₂]BF₄,并利用UV-vis、X-ray单晶衍射对它们进行了表征。UV-vis滴定实验证实,随着1-MeIm的加入,[Fe（TFPP）Cl]发生自还原反应并生成二价铁卟啉双咪唑化合物。在若干具有中心对称的[Fe^II（Por）（Im）₂]（Im为非位阻咪唑）单晶结构中,我们发现较小的φ角(咪唑平面与其最接近的N_p–Fe–N_ax平面间的二面角)对应较长的Fe–N_Im键。该负线性关系表明咪唑配体与卟啉平面间的非成键作用力导致了Fe–N_Im键长拉伸。此外,我们对含位阻咪唑化合物晶体结构的研究发现,来自咪唑配体的位阻不仅可以导致卟啉平面严重扭曲,甚至可以引发构型翻转。3.合成了两个六配位二价铁卟啉卡宾并对它们进行了X-ray单晶衍射表征。[Fe（TFPP）（CPh₂）（1-EtIm）]与[Fe（TFPP）（CPh₂）（1,2-Me₂Im）]的单晶结构揭示了化合物较短的Fe-C键长（1.810（4）¹.843（4）?）,铁原子向卡宾配体较大的偏离（0.07⁰.16?）以及较长的Fe-N_Im键（2.134（3）².231（3）?）。进一步的M?ssbauer谱研究表明,相较五配位前体（[Fe（TFPP）（CPh₂）]）,咪唑配位只引发了产物很小的ΔE_Q值改变（⁰.5mm/s）。以上特征均指向卡宾强的配体场属性。本论文还分离了三价铁桥联卡宾化合物[Fe（TFPP）（CPh₂）（NO）][BF₄]并对其进行了IR,X-ray单晶衍射和EPR表征。卡宾碳原子C23同时与Fe和吡咯N3原子键联,中心金属Fe因此呈现六配位。这种桥联导致卟啉环发生严重扭曲,N3原子严重偏离卟啉平面（0.51?）。EPR研究证明该化合物自旋态为S=5/2。该化合物在具有配位能力的THF溶液中可以引发轴向配体脱离,形成卟啉平面轻微扭曲的[Fe（TFPP）（THF）₂][BF₄]产物。本论文通过对上述若干模型化合物几何结构与电子谱学的研究,推动了人们对P450催化中间体的认识,为催化机理的解释与应用奠定了基础。