本文利用同源模建、分子对接、分子动力学等方法,对人类肺表面活性蛋白D(hSP-D)、人类胞外信号调节激酶1(hERK1)和人类碳酸酐酶VII(hCA VII)三种重要的蛋白质进行了深入的理论研究,主要内容包括:1.利用拉伸分子动力学方法研究了三种单糖脱离hSP-D结合位点的过程,分析了该过程中hSP-D和单糖之间的相互作用,探索了脱离过程中特殊的非平衡性质的成因。结果表明,hSP-D结合位点处残基Glu321、Asn323、Asp325、Glu329和Arg343是导致单糖脱离非平衡性质的关键残基。三种单糖不同的羟基取向与结合方式也导致了它们非平衡性质的差别。2.利用同源模建和分子动力学方法构建了hERK1的三维结构,然后进行两种已知抑制剂的对接与结构改良。结果表明,它们与酶的结合方式相似。取代基的不同导致了抑制能力的差别。改良抑制剂在保持与Lys36和Gln87氢键的同时,又与残基Asp93, Lys96, Ser135形成了四条氢键。对接相互作用能和MM/PBSA结合自由能的下降证明其抑制能力的增强。3.利用同源模建、分子对接和分子动力学方法研究了一个已知抑制剂对hCA II和hCA VII的选择性机理,并对其做了结构改良。结果表明,该抑制剂的选择性是由hCA II的Asn67和hCA VII的Gln64支链长度不同引起的。Gln64支链多了一个亚甲基,使得它能与已知抑制剂中的溴原子形成氢键。而改良抑制剂增加了羟丙基,该基团与hCA VII的残基Gln64形成了氢键。MM/PBSA结合自由能的计算验证了改良抑制剂选择性的提高。