【摘 要】
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该论文工作的目的就是:1)确证6A8蛋白质为一种α-甘露糖苷酶;2)6A8蛋白质在细胞中的定位,检测它是否也表达于胞膜,是一种胞膜酶.为了确证6A8蛋白质的α-甘露糖苷酶本质,作者
【出 处】
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中国协和医科大学 北京协和医学院 中国医学科学院 清华大学医学部
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该论文工作的目的就是:1)确证6A8蛋白质为一种α-甘露糖苷酶;2)6A8蛋白质在细胞中的定位,检测它是否也表达于胞膜,是一种胞膜酶.为了确证6A8蛋白质的α-甘露糖苷酶本质,作者采用分子克隆重组技术将该室克隆到的3个6A8 cDNA片段连成一个完整的3300bp cDNA,经测序完全正确,再将它插入真核表达载体pCDNA3中,在COS-7细胞中获得瞬时表达.以野生型及转染空载体的COS-7细胞作对照.观察到转染6A8 cDNA-pCDNA3的COS-7细胞蛋白匀浆上清液对p-nitrophenyl-α-D-mannopyranoside的酶解作用增强,且不被swainsonine抑制.用单抗6A8作探针行Western Blotting,见分子量为120KDa的蛋白带,转染6A8 cDNA的细胞的Western blotting信号明显增强.120KDa蛋白与6A8 cDNA推测的编码蛋白质的分子量相当.这表明6A8 cDNA编码的蛋白质的确是一种α-甘露糖苷酶,可能属于Ⅱ类α-甘露糖苷酶.
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