热休克蛋白(Heat Shock Proteins,HSPs)是当有机体在高温、重金属等条件的诱导下发生的热休克反应所产生的在生物进化上最保守、由热休克基因所编码的伴随细胞蛋白。热休克蛋白几乎存在于所有生物体内的各种细胞中。现在医学界认为HSP的功能主要在于稳定细胞的结构,使细胞维持正常的生理功能。　　 热休克蛋白按分子量分为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60、HSP40、HSP32及HSP25/27、HSP10。HSP70作为热休克蛋白的一类,是成员最多、最为重要的HSP,从细菌到哺乳动物中广泛存在。在正常生理状态下HSP70的表达水平很低,但是理化刺激、生理刺激与病理刺激等均能显著地诱导其表达。HSP70具有较强的免疫调节、分子伴侣、抗氧化、抗细胞凋亡等功能。　　 目前还没有文献方面关于热休克蛋白HSP70的三维结构的报道,鉴于它的重要的生物功能,论文利用计算机模拟构建出HSP70的三维结构。　　 利用Discover Studi02.1、InsightⅡ及Gromacs4.5.3等分子模拟软件,参照PDB和‘NCBI数据库,搜索到HSP70的同源序列1P32_A,通过序列比对提高其序列的相似性,然后构建出它的初始三维结构,通过100ps的分子动力学优化,并预测到它的两个活性位点。与实验结果对照,发现实验测出的活性位点只有一个,而我们理论预测出的活性位点有2个,但是有一个位点深嵌在基团分子内部,功能可能不明显,而另外一个位点则在分子的表面。本文中预测到的site2具体包含有3个天冬酰胺(Asp)、3个精氨酸(Arg)、2个谷氨酸(Glu)、一个谷氨酰胺(Gln)、一个缬氨酸(Val)、一个苏氨酸(Thr)、一个甘氨酸(Gly)。　　 HSP70三维结构的模建、两个活性位点预测的理论工作为热休克蛋白的功能研究增添了新内容,并可为相关的药物研发设计提供一定的思路和理论基础。